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- PDB-2o9t: beta-glucosidase B from Bacillus polymyxa complexed with glucose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o9t
タイトルbeta-glucosidase B from Bacillus polymyxa complexed with glucose
要素Beta-glucosidase B
キーワードHYDROLASE / beta-glucosidase / glycosyl hydrolase family 1 / glucose complex
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-glucosidase / beta-glucosidase activity / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / Beta-glucosidase B
類似検索 - 構成要素
生物種Paenibacillus polymyxa (バクテリア)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Isorna, P. / Polaina, J. / Sanz-Aparicio, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structures of Paenibacillus polymyxa beta-Glucosidase B Complexes Reveal the Molecular Basis of Substrate Specificity and Give New Insights into the Catalytic Machinery of Family I Glycosidases
著者: Isorna, P. / Polaina, J. / Latorre-Garcia, L. / Canada, F.J. / Gonzalez, B. / Sanz-Aparicio, J.
履歴
登録2006年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-glucosidase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,7282
ポリマ－52,5481
非ポリマー1801
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.330, 75.580, 88.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Beta-glucosidase B / Gentiobiase / Cellobiase / Beta-D- glucoside glucohydrolase / Amygdalase


分子量: 52547.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paenibacillus polymyxa (バクテリア)
プラスミド: DpuC18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE / 参照: UniProt: P22505, beta-glucosidase
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.16 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 30% PEG550MME, 0.05M Cl2Ca, 0.1M bis/tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: Nonius Kappa CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月1日 / 詳細: Osmic mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 26625 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Χ2: 1.963 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.15-2.232.40.28825621.70297.4
2.23-2.322.50.22426191.56999.6
2.32-2.422.70.18826241.72799.5
2.42-2.552.80.1426451.71899.9
2.55-2.7130.10926441.73100
2.71-2.923.20.07926681.749100
2.92-3.213.50.05426611.652100
3.21-3.683.80.03726881.69499.7
3.68-4.634.60.03526952.22499.1
4.63-5050.03828192.73698.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2O9P

2o9p


解像度: 2.15→18.33 Å / FOM work R set: 0.785 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1722 6.4 %random
Rwork0.245 ---
obs-25353 94.6 %-
溶媒の処理Bsol: 73.956 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 35.879 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.074 Å20 Å20 Å2
2---15.85 Å20 Å2
3---10.776 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→18.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3625 0 12 127 3764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.313
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9082
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.8582
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.6912.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 34

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.15-2.170.419350.395584619
2.17-2.190.37460.378609655
2.19-2.220.456530.374646699
2.22-2.240.378570.348638695
2.24-2.270.342480.304640688
2.27-2.290.327450.297655700
2.29-2.320.349500.269653703
2.32-2.350.287480.29668716
2.35-2.380.303410.277682723
2.38-2.410.37470.271678725
2.41-2.450.38480.274675723
2.45-2.490.307480.26701749
2.49-2.520.34460.266674720
2.52-2.570.314490.288689738
2.57-2.610.294600.232695755
2.61-2.660.238500.242707757
2.66-2.710.334500.251694744
2.71-2.760.361660.254680746
2.76-2.820.262380.275731769
2.82-2.890.327520.249703755
2.89-2.960.345550.261715770
2.96-3.040.386510.277719770
3.04-3.130.262490.269715764
3.13-3.230.274550.242725780
3.23-3.350.305470.247739786
3.35-3.480.233420.231739781
3.48-3.640.305540.23733787
3.64-3.830.224630.212716779
3.83-4.070.257580.216723781
4.07-4.390.208510.184750801
4.39-4.830.195550.188715770
4.83-5.530.224640.207749813
5.53-6.970.245600.241755815
6.97-500.274410.288736777
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5glu.paramglu.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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