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- PDB-2o9a: The crystal structure of the E.coli IclR C-terminal fragment in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o9a
タイトルThe crystal structure of the E.coli IclR C-terminal fragment in complex with pyruvate.
要素Acetate operon repressor
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Isocitrate Lyase Regulator / IclR
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxylate cycle / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
helix_turn_helix isocitrate lyase regulation / IclR helix-turn-helix domain / Transcription regulator IclR, N-terminal / Transcription regulator IclR, C-terminal / : / Bacterial transcriptional regulator IclR C-terminal / IclR-type HTH domain profile. / IclR effector binding domain profile. / GAF domain / GAF-like domain superfamily ...helix_turn_helix isocitrate lyase regulation / IclR helix-turn-helix domain / Transcription regulator IclR, N-terminal / Transcription regulator IclR, C-terminal / : / Bacterial transcriptional regulator IclR C-terminal / IclR-type HTH domain profile. / IclR effector binding domain profile. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / Beta-Lactamase / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRUVIC ACID / Transcriptional repressor IclR
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lunin, V.V. / Ezersky, A. / Evdokimova, E. / Kudritska, M. / Savchenko, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Glyoxylate and Pyruvate Are Antagonistic Effectors of the Escherichia coli IclR Transcriptional Regulator.
著者: Lorca, G.L. / Ezersky, A. / Lunin, V.V. / Walker, J.R. / Altamentova, S. / Evdokimova, E. / Vedadi, M. / Bochkarev, A. / Savchenko, A.
履歴
登録2006年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ...BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). Although there are two dimers in the asymmetric unit, the dimer might not represent the biological unit since only the fragment of the protein is present in the crystal.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetate operon repressor
B: Acetate operon repressor
C: Acetate operon repressor
D: Acetate operon repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,46812
ポリマ－79,8684
非ポリマー6018
水15,043835
1
A: Acetate operon repressor
D: Acetate operon repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2346
ポリマ－39,9342
非ポリマー3004
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area16330 Å2
手法PISA
2
B: Acetate operon repressor
C: Acetate operon repressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2346
ポリマ－39,9342
非ポリマー3004
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area15990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.499, 81.434, 154.252
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a dimer. There are two dimers in the asymmetric unit, chains A and D form first dimer, chains B and C form second dimer. Please note that it is a protein fragment, not the full-length protein so the relevance of 'biological assembly' in this case is under question.

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要素

#1: タンパク質
Acetate operon repressor


分子量: 19966.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Star(DE3) / 参照: UniProt: P16528
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-PYR / PYRUVIC ACID / ピルビン酸


分子量: 88.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 835 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.75 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Potassium Acetate pH 7.0, 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→72.01 Å / Num. all: 62028 / Num. obs: 62028 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.03 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 21.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.42 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Rsym value: 5.9 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.2SSIデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
d*TREKデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→72.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 2.751 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2316 3131 5.1 %RANDOM
Rwork0.17317 ---
obs0.17607 58834 97.83 %-
all-62684 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.12 Å20 Å20 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→72.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5678 0 40 835 6553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0215821
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8061.9657855
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7515750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.49423.2250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.663151052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5441547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1530.2893
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2590.23288
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.24044
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1840.2741
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2170.2132
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2090.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1831.53800
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.75725886
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8132227
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3424.51965
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 180 -
Rwork0.218 3637 -
obs--82.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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