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- PDB-2o8v: PAPS reductase in a covalent complex with thioredoxin C35A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o8v
タイトルPAPS reductase in a covalent complex with thioredoxin C35A
要素
  • Phosphoadenosine phosphosulfate reductase
  • Thioredoxin 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Disulfide crosslinked complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) / phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) activity / sulfate assimilation, phosphoadenylyl sulfate reduction by phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin) / sulfur compound metabolic process / hydrogen sulfide biosynthetic process / DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoadenosine phosphosulphate reductase CysH / Phosphoadenosine phosphosulphate/adenosine 5'-phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulfate reductase domain / Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / HUPs / Thioredoxin domain profile. ...Phosphoadenosine phosphosulphate reductase CysH / Phosphoadenosine phosphosulphate/adenosine 5'-phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulfate reductase domain / Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / HUPs / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin 1 / Phosphoadenosine 5'-phosphosulfate reductase / Thioredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chartron, J. / Shiau, C. / Stout, C.D. / Carroll, K.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: 3'-Phosphoadenosine-5'-phosphosulfate Reductase in Complex with Thioredoxin: A Structural Snapshot in the Catalytic Cycle.
著者: Chartron, J. / Shiau, C. / Stout, C.D. / Carroll, K.S.
履歴
登録2006年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoadenosine phosphosulfate reductase
B: Thioredoxin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9092
ポリマ－42,9092
非ポリマー00
水00
1
A: Phosphoadenosine phosphosulfate reductase
B: Thioredoxin 1

A: Phosphoadenosine phosphosulfate reductase
B: Thioredoxin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8174
ポリマ－85,8174
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16910 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.932, 111.153, 153.434
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The second part of the biological assembly is generate by the two fold axis: -x, y, -z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Phosphoadenosine phosphosulfate reductase / PAPS reductase / thioredoxin dependent / PAdoPS reductase / 3'- phosphoadenylylsulfate reductase / ...PAPS reductase / thioredoxin dependent / PAdoPS reductase / 3'- phosphoadenylylsulfate reductase / PAPS sulfotransferase


分子量: 29081.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: cysH / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE2)gold
参照: UniProt: P17854, phosphoadenylyl-sulfate reductase (thioredoxin)
#2: タンパク質 Thioredoxin 1


分子量: 13826.686 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 37-144 / Mutation: C35A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: trxA / プラスミド: pET14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE2)gold
参照: UniProt: Q1R4F8, UniProt: P0AA25*PLUS, 酸化還元酵素
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 10% PEG3400, 0.2M Potassium dihydrogen phosphate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.9794
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月17日
放射モノクロメーター: Double crystal, parallel, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→27.789 Å / Num. all: 7334 / Num. obs: 7334 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 79.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rsym value: 0.137 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3-3.084.80.4851.425285250.485100
3.08-3.164.90.4191.625695290.419100
3.16-3.254.80.34223144840.34100
3.25-3.354.80.2982.324195040.29899.9
3.35-3.464.70.2452.923014860.245100
3.46-3.594.60.2183.120344410.21899.8
3.59-3.724.70.1853.822094690.185100
3.72-3.874.70.1664.419554180.16699.9
3.87-4.054.70.1514.719634210.151100
4.05-4.244.50.1255.418034000.125100
4.24-4.474.60.1126.217483800.11299.8
4.47-4.744.40.1036.415123450.10399.6
4.74-5.074.50.0976.716003530.09799.5
5.07-5.484.40.0996.813863150.09999.2
5.48-64.40.1086.113093000.10899.9
6-6.714.30.1086.311502690.108100
6.71-7.7540.0877.69492370.08799
7.75-9.493.90.05610.37772000.05697.5
9.49-13.424.40.06397371680.06398.9
13.42-27.793.50.0638.2312900.06388.5

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.18 Å27.79 Å
Translation3.18 Å27.79 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SUR, PDB ENTRY 2TRX

1sur

2trx


解像度: 3→27.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 1452248.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BUSTER used for initial rounds of refinement and completing missing part of structure. CNS used for final refinements.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 369 5 %RANDOM
Rwork0.297 ---
all0.298 7319 --
obs0.298 7319 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.274 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--21.13 Å20 Å20 Å2
2---8.96 Å20 Å2
3---30.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.73 Å0.66 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→27.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2672 0 0 0 2672
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.06
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.032.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.056 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 56 4.7 %
Rwork0.386 1129 -
obs-1185 99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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