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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2o8g | ||||||
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タイトル | Rat pp1c gamma complexed with mouse inhibitor-2 | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/INHIBITOR / protein phosphatase (プロテインホスファターゼ) / inhibitor-2 (酵素阻害剤) / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Separation of Sister Chromatids / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding ...Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Separation of Sister Chromatids / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / protein phosphatase inhibitor activity / 微小管形成中心 / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / molecular function inhibitor activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / 分裂溝 / blastocyst development / regulation of signal transduction / positive regulation of glial cell proliferation / protein dephosphorylation / circadian regulation of gene expression / neuron differentiation / regulation of circadian rhythm / 動原体 / presynapse / midbody / 成長円錐 / postsynapse / 精子形成 / protein phosphatase binding / mitochondrial outer membrane / 樹状突起スパイン / chromosome, telomeric region / nuclear speck / 細胞周期 / protein domain specific binding / 細胞分裂 / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / 核小体 / protein kinase binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Hurley, T.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007 タイトル: Structural basis for regulation of protein phosphatase 1 by inhibitor-2. 著者: Hurley, T.D. / Yang, J. / Zhang, L. / Goodwin, K.D. / Zou, Q. / Cortese, M. / Dunker, A.K. / Depaoli-Roach, A.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2o8g.cif.gz | 164.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2o8g.ent.gz | 126 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2o8g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/2o8g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/2o8g | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37859.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1cc / プラスミド: pTACTAC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: P63088, protein-serine/threonine phosphatase #2: タンパク質 | 分子量: 23152.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ppp1r2 / プラスミド: pACYC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9DCL8 #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.7 % |
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結晶化 | 温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.6 詳細: 100 mM Tris-HCL, 150 mM Sodium Citrate, 20% (w/v) PEG 3350, pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月10日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 52428 / Num. obs: 52166 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.053 / Net I/σ(I): 8.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 4949 / Χ2: 1.014 / % possible all: 95.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 2O8A 解像度: 2.5→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 6.347 / SU ML: 0.142 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.24 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 48.687 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
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