+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2o8a | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | rat PP1cgamma complexed with mouse inhibitor-2 | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | HYDROLASE/inhibitor / protein phosphatase / inhibitor-2 / HYDROLASE-inhibitor COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Separation of Sister Chromatids / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding ...Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Separation of Sister Chromatids / PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / microtubule organizing center / protein phosphatase inhibitor activity / glycogen metabolic process / protein serine/threonine phosphatase activity / molecular function inhibitor activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / cleavage furrow / blastocyst development / regulation of signal transduction / positive regulation of glial cell proliferation / protein dephosphorylation / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / neuron differentiation / kinetochore / presynapse / midbody / growth cone / spermatogenesis / protein phosphatase binding / mitochondrial outer membrane / postsynapse / chromosome, telomeric region / dendritic spine / nuclear speck / protein domain specific binding / cell division / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / nucleolus / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å | ||||||
データ登録者 | Hurley, T.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007 タイトル: Structural basis for regulation of protein phosphatase 1 by inhibitor-2. 著者: Hurley, T.D. / Yang, J. / Zhang, L. / Goodwin, K.D. / Zou, Q. / Cortese, M. / Dunker, A.K. / Depaoli-Roach, A.A. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2o8a.cif.gz | 159 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2o8a.ent.gz | 122.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2o8a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2o8a_validation.pdf.gz | 455.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 2o8a_full_validation.pdf.gz | 466.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2o8a_validation.xml.gz | 26.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2o8a_validation.cif.gz | 36.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/2o8a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o8/2o8a | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
単位格子 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Dom-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / Refine code: 2
NCSアンサンブル:
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37859.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1cc / プラスミド: pTACTAC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: P63088, protein-serine/threonine phosphatase #2: タンパク質 | 分子量: 23152.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ppp1r2 / プラスミド: pACYC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9DCL8 #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.96 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 100 mM Tris-HCL, 300 mM Sodium Acetate, 12% (w/v) PEG 3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 288K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→43 Å / Num. all: 46465 / Num. obs: 44514 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 59.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.077 / Net I/σ(I): 12.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 3942 / Χ2: 1.175 / % possible all: 86 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PP1c gamma (human) 解像度: 2.61→41.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 8.307 / SU ML: 0.177 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.324 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 47.047 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.61→41.7 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.61→2.675 Å / Total num. of bins used: 20
|