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- PDB-2o7h: Crystal structure of trimeric coiled coil GCN4 leucine zipper -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o7h
タイトルCrystal structure of trimeric coiled coil GCN4 leucine zipper
要素General control protein GCN4
キーワードTRANSCRIPTION / Transcription regulation / Nuclear protein / DNA-binding / Amino-acid biosynthesis / Activator / Trimeric Coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Jawhari, H. / Honnappa, S. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Molecular basis of coiled-coil oligomerization-state specificity
著者: Ciani, B. / Bjelic, S. / Honnappa, S. / Jawhari, H. / Jaussi, R. / Payapilly, A. / Jowitt, T. / Steinmetz, M.O. / Kammerer, R.A.
履歴
登録2006年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
C: General control protein GCN4
D: General control protein GCN4
E: General control protein GCN4
F: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0676
ポリマ－25,0676
非ポリマー00
水3,315184
1
A: General control protein GCN4
B: General control protein GCN4
C: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5333
ポリマ－12,5333
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area6230 Å2
手法PISA, PQS
2
D: General control protein GCN4
E: General control protein GCN4
F: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5333
ポリマ－12,5333
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area6290 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.051, 56.256, 54.863
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 129.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-59-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 4177.807 Da / 分子数: 6 / 断片: LEUCINE ZIPPER / 変異: E22R, K27E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCN4 / プラスミド: pET 15b-His-Theoredoxin / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 30% 2-Proponal, 0.2M Sodium Citrate, 0.1M Sodium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年4月12日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→50 Å / Num. all: 15146 / Num. obs: 15146 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.162 / Mean I/σ(I) obs: 7.59 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZIJ

1zij


解像度: 1.86→42.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 5.47 / SU ML: 0.093 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23097 759 5 %RANDOM
Rwork0.17855 ---
all0.18128 ---
obs0.18128 14384 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å20 Å20.71 Å2
2---0.72 Å20 Å2
3---0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→42.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1596 0 0 184 1780
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221602
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1022.0092122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.2745184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.02224.41986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.3615372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2131518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021134
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.2845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.290.21099
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4350.228
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.162956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1431496
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4294.5686
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.696626
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.908 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 43 -
Rwork0.172 1039 -
obs--97.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.23960.106-0.14590.92791.673.6002-0.03590.0079-0.01180.04620.0287-0.02510.04140.0530.00720.00040.0016-0.0047-0.01280.0057-0.010714.6255-23.33463.5827
20.6855-0.2586-0.84540.661.01511.9044-0.0159-0.0431-0.0443-0.02110.01330.0363-0.0015-0.01130.0026-0.00570.0077-0.0034-0.0011-0.001-0.00935.7346-25.52414.2104
30.4291.00230.68752.39421.83852.13510.02620.05950.04540.00740.02860.0035-0.020.0163-0.0548-0.0207-0.0066-0.0091-0.0008-0.0012-0.0028.4893-18.6156-1.542
43.49682.0108-0.35391.6566-0.49210.4708-0.1607-0.1731-0.01090.24350.117-0.0316-0.063-0.03430.04370.04420.05790.0309-0.01550.0125-0.03114.3228-36.754913.7752
52.1331.33180.65512.19280.08110.2802-0.0884-0.0126-0.09940.21770.15310.0641-0.04680.0292-0.06470.01230.0330.01960.00050.0046-0.02118.7925-44.283810.5061
62.47570.7153-0.22061.1002-0.32640.0969-0.1407-0.0746-0.07770.02380.09640.0304-0.06870.01610.04430.00190.01660.0103-0.01090.00180.006415.4838-37.80934.4732
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA0 - 322 - 34
2X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 314 - 33
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 333 - 35
4X-RAY DIFFRACTION4DD0 - 312 - 33
5X-RAY DIFFRACTION5EE1 - 313 - 33
6X-RAY DIFFRACTION6FF1 - 313 - 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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