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万見
- PDB-2o2k: Crystal Structure of the Activation Domain of Human Methionine Sy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o2k
タイトルCrystal Structure of the Activation Domain of Human Methionine Synthase Isoform/Mutant D963E/K1071N
要素Methionine synthase
キーワードTRANSFERASE / C-shaped / twisted anti-parallel beta sheet / beta-meander region
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective MTRR causes HMAE / Defective MTR causes HMAG / sulfur amino acid metabolic process / Sulfur amino acid metabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / Methylation ...Defective MTRR causes HMAE / Defective MTR causes HMAG / sulfur amino acid metabolic process / Sulfur amino acid metabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / methionine synthase / methionine synthase activity / homocysteine metabolic process / Methylation / methionine biosynthetic process / cobalamin binding / tetrahydrofolate metabolic process / axon regeneration / RHOH GTPase cycle / response to axon injury / cellular response to nitric oxide / nervous system development / methylation / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase, domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 1 / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12 dependent methionine synthase, activation domain / AdoMet activation domain profile. / Cobalamin-dependent methionine synthase / Methionine synthase, B12-binding domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain superfamily ...Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase, domain 2 / Cobalamin-dependent Methionine Synthase; domain 1 / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain / Vitamin B12 dependent methionine synthase, activation domain / AdoMet activation domain profile. / Cobalamin-dependent methionine synthase / Methionine synthase, B12-binding domain / Vitamin B12-dependent methionine synthase, activation domain superfamily / B12-binding N-terminal domain profile. / B12 binding domain / Homocysteine-binding domain / Homocysteine-binding domain superfamily / Homocysteine S-methyltransferase / Homocysteine-binding domain profile. / : / Cobalamin (vitamin B12)-binding module, cap domain / B12 binding domain / Methionine synthase domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wolthers, K.R. / Toogood, H.S. / Jowitt, T.A. / Marshall, K.R. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure and solution characterization of the activation domain of human methionine synthase
著者: Wolthers, K.R. / Toogood, H.S. / Jowitt, T.A. / Marshall, K.R. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
履歴
登録2006年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE MINOR DIMERIC MOLECULE(S).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionine synthase
B: Methionine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,0552
ポリマ－81,0552
非ポリマー00
水21,5281195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.854, 90.051, 123.006
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細2 non-interacting molecules in the asymetric unit. Apply symmetry P21 to see two putative 'dimers'.

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要素

#1: タンパク質 Methionine synthase / 5-methyltetrahydrofolate--homocysteine methyltransferase / Methionine synthase / vitamin-B12 dependent / MS


分子量: 40527.723 Da / 分子数: 2 / 断片: enzyme domain, residues 926-1265 / 変異: D963E/K1071N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTR / プラスミド: pACT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99707, methionine synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.62 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris/HCl, 0.1-0.4M sodium acetate, 10-12% PEG 8000, 10-12% PEG 1000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. all: 110417 / Num. obs: 106145 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 110417 / Rsym value: 0.402 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQUANTUMデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1MSK

1msk


解像度: 1.6→19.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 1.714 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24782 5477 5 %RANDOM
Rwork0.2094 ---
obs0.2113 104248 100 %-
all-110417 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.243 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5460 0 0 1195 6655
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225611
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0381.9587642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2315688
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.04123.65274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65715915
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6431540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2820
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024366
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.22900
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.23876
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0920.2926
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0840.290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5451.53519
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.92325514
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.36432427
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0654.52125
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.641 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 414 -
Rwork0.27 7828 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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