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- PDB-2o23: The structure of wild-type human HADH2 (17beta-hydroxysteroid deh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2o23
タイトルThe structure of wild-type human HADH2 (17beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 10) bound to NAD+ at 1.2 A
要素HADH2 protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / HSD17B10 / SCHAD / ERAB / Type II HADH / 2-Methyl-3-hydroxybutyryl-CoA dehydrogenase / MHBD / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial tRNA processing / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / rRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA methylation / tRNA processing in the mitochondrion / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity ...mitochondrial tRNA processing / brexanolone metabolic process / isoursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / ursodeoxycholate 7-beta-dehydrogenase (NAD+) activity / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase / 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase activity / rRNA processing in the mitochondrion / mitochondrial tRNA methylation / tRNA processing in the mitochondrion / chenodeoxycholate 7-alpha-dehydrogenase (NAD+) activity / mitochondrial tRNA 3'-end processing / tRNA modification in the mitochondrion / 7alpha-hydroxysteroid dehydrogenase / mitochondrial ribonuclease P complex / mitochondrial tRNA 5'-end processing / 17-beta-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) activity / cholate 7-alpha-dehydrogenase activity / C21-steroid hormone metabolic process / 3(or 17)beta-hydroxysteroid dehydrogenase / testosterone dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tRNA methyltransferase complex / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / isoleucine catabolic process / 3alpha(17beta)-hydroxysteroid dehydrogenase (NAD+) / dihydrotestosterone 17-beta-dehydrogenase activity / 3alpha(or 20beta)-hydroxysteroid dehydrogenase / androstan-3-alpha,17-beta-diol dehydrogenase activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase activity / testosterone dehydrogenase (NAD+) activity / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / 17beta-estradiol 17-dehydrogenase / estradiol 17-beta-dehydrogenase [NAD(P)+] activity / bile acid biosynthetic process / steroid catabolic process / estrogen metabolic process / fatty acid beta-oxidation / mitochondrial nucleoid / androgen metabolic process / Mitochondrial protein degradation / mitochondrion organization / fatty acid metabolic process / lipid metabolic process / protein homotetramerization / tRNA binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / RNA binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase type-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Kavanagh, K.L. / Shafqat, N. / Scholer, K. / Debreczeni, J. / Zschocke, J. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / Edwards, A. ...Kavanagh, K.L. / Shafqat, N. / Scholer, K. / Debreczeni, J. / Zschocke, J. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The structure of wild-type human HADH2 (17beta-hydroxysteroid dehydrogenase type 10) bound to NAD+ at 1.2 A
著者: KAVANAGH, K.L. / SHAFQAT, N. / SCHOLER, K. / DEBRECZENI, J. / ZSCHOCKE, J. / von Delft, F. / WEIGELT, J. / ARROWSMITH, C. / SUNDSTROM, M. / EDWARDS, A. / OPPERMANN, U.
履歴
登録2006年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HADH2 protein
B: HADH2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9925
ポリマ－54,5732
非ポリマー1,4193
水11,061614
1
A: HADH2 protein
B: HADH2 protein
ヘテロ分子

A: HADH2 protein
B: HADH2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,98310
ポリマ－109,1454
非ポリマー2,8386
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area20000 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area30710 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)117.037, 117.037, 69.087
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-843-

HOH

21A-866-

HOH

31A-882-

HOH

41A-903-

HOH

51A-1068-

HOH

61B-880-

HOH

71B-980-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 HADH2 protein / Hydroxyacyl-Coenzyme A dehydrogenase / type II


分子量: 27286.348 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HADH2 / プラスミド: pET11-derivative / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6IBS9, UniProt: Q99714*PLUS, 3-hydroxy-2-methylbutyryl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 614 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 25.5% PEG 3350, 15% glycerol, 0.17 M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9687
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9687 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. all: 168585 / Num. obs: 168585 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.2→1.26 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 24386 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1U7T

1u7t


解像度: 1.2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.976 / SU B: 1.028 / SU ML: 0.02 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.028 / ESU R Free: 0.03 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15395 1996 1.2 %RANDOM
Rwork0.12264 ---
all0.123 166548 --
obs0.123 166548 99.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.171 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å2-0.22 Å20 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---0.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3582 0 94 614 4290
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223917
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.552.0075372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96136330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8575552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.88824.653144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.22215612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1411525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2639
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02723
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2736
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1940.22733
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.21932
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21900
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2401
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2150.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.5132784
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.79631084
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.14954119
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.41671428
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.854111231
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.73737038
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free20.1493621
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded7.41336404
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.231 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 157 -
Rwork0.238 12109 -
obs--98.25 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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