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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2nzx | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of alpha1,3-Fucosyltransferase with GDP | ||||||
要素 | Alpha1,3-fucosyltransferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / Alpha1 / 3-Fucosyltransferase / Fucosyltransferase / FucT / GT 10 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase activity / fucosylation / fucose binding / lipopolysaccharide biosynthetic process / protein glycosylation / identical protein binding / membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Helicobacter pylori (ピロリ菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Sun, H.Y. / Ko, T.P. | ||||||
引用 | ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2007 タイトル: Structure and mechanism of Helicobacter pylori fucosyltransferase. A basis for lipopolysaccharide variation and inhibitor design. 著者: Sun, H.Y. / Lin, S.W. / Ko, T.P. / Pan, J.F. / Liu, C.L. / Lin, C.N. / Wang, A.H. / Lin, C.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2nzx.cif.gz | 278.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2nzx.ent.gz | 219.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2nzx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2nzx_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2nzx_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2nzx_validation.xml.gz | 68.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2nzx_validation.cif.gz | 105.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/2nzx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nz/2nzx | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43123.359 Da / 分子数: 3 / 断片: C-termincal truncated domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: NCTC 11639 / 遺伝子: AF008596 / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: O30511, 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 4-5% PEG 3350, 0.2-0.4M ammonium phosphate, 0.1M Bis-Tris , pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 108428 / Num. obs: 104965 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 42.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.603 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 10752 / % possible all: 91.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.9→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 40.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.02
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