[日本語] English
万見
- PDB-2nzw: Crystal Structure of alpha1,3-Fucosyltransferase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nzw
タイトルCrystal Structure of alpha1,3-Fucosyltransferase
要素Alpha1,3-fucosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Alpha1 / 3-Fucosyltransferase / Fucosyltransferase / FucT / GT 10
機能・相同性
機能・相同性情報


4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase / 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase activity / fucosylation / fucose binding / lipopolysaccharide biosynthetic process / protein glycosylation / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 10, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 10, C-terminal domain / Alpha-(1, 3)-fucosyltransferase/alpha-(1, 4)-fucosyltransferase, Helicobacter / Alpha-(1,3)-fucosyltransferase FucT, N-terminal / Alpha-(1,3)-fucosyltransferase FucT N-terminal domain / : / Glycosyl transferase family 10 / GT10-like, C-terminal domain superfamily / Glycosyltransferase family 10 (fucosyltransferase) C-term / Rossmann fold ...Glycosyl transferase family 10, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 10, C-terminal domain / Alpha-(1, 3)-fucosyltransferase/alpha-(1, 4)-fucosyltransferase, Helicobacter / Alpha-(1,3)-fucosyltransferase FucT, N-terminal / Alpha-(1,3)-fucosyltransferase FucT N-terminal domain / : / Glycosyl transferase family 10 / GT10-like, C-terminal domain superfamily / Glycosyltransferase family 10 (fucosyltransferase) C-term / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-(1,3)-fucosyltransferase FucT
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sun, H.Y. / Ko, T.P.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2007
タイトル: Structure and mechanism of Helicobacter pylori fucosyltransferase. A basis for lipopolysaccharide variation and inhibitor design.
著者: Sun, H.Y. / Lin, S.W. / Ko, T.P. / Pan, J.F. / Liu, C.L. / Lin, C.N. / Wang, A.H. / Lin, C.H.
履歴
登録2006年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha1,3-fucosyltransferase
B: Alpha1,3-fucosyltransferase
C: Alpha1,3-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,6586
ポリマ－129,3703
非ポリマー2883
水31,2561735
1
A: Alpha1,3-fucosyltransferase
B: Alpha1,3-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,3433
ポリマ－86,2472
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Alpha1,3-fucosyltransferase
ヘテロ分子

C: Alpha1,3-fucosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6316
ポリマ－86,2472
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.545, 136.196, 96.829
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2178-

HOH

21B-2355-

HOH

31B-2434-

HOH

41B-2478-

HOH

51C-2357-

HOH

61C-2604-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Alpha1,3-fucosyltransferase


分子量: 43123.359 Da / 分子数: 3 / 断片: C-termincal truncated domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: NCTC 11639 / 遺伝子: AF008596 / プラスミド: pET21b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O30511, 4-galactosyl-N-acetylglucosaminide 3-alpha-L-fucosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1735 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 4-5% PEG 3350, 0.2-0.4M ammonium phosphate, 0.1M Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL12B2 / 波長: 1.00000, 0.9798, 0.9645, 0.9799
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97981
30.96451
40.97991
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 109243 / Num. obs: 107364 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 35.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.869 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 10760 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 5075 -Random
Rwork0.191 ---
all0.194 109243 --
obs0.194 100376 91.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8515 0 15 1735 10265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.018
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 383 -
Rwork0.318 --
obs-7963 73.8 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る