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- PDB-2nz2: Crystal structure of human argininosuccinate synthase in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nz2
タイトルCrystal structure of human argininosuccinate synthase in complex with aspartate and citrulline
要素Argininosuccinate synthase
キーワードLIGASE / Amino-acid biosynthesis / synthase / aspartate / citrulline / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to oleic acid / argininosuccinate synthase / argininosuccinate metabolic process / argininosuccinate synthase activity / citrulline metabolic process / diaphragm development / aspartate metabolic process / midgut development / Urea cycle / cell body fiber ...cellular response to oleic acid / argininosuccinate synthase / argininosuccinate metabolic process / argininosuccinate synthase activity / citrulline metabolic process / diaphragm development / aspartate metabolic process / midgut development / Urea cycle / cell body fiber / cellular response to ammonium ion / response to mycotoxin / cellular response to laminar fluid shear stress / urea cycle / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / L-arginine biosynthetic process / response to growth hormone / response to zinc ion / amino acid binding / cellular response to amine stimulus / cellular response to dexamethasone stimulus / toxic substance binding / response to nutrient / cellular response to glucagon stimulus / cellular response to cAMP / acute-phase response / cellular response to amino acid stimulus / kidney development / liver development / circadian rhythm / cellular response to type II interferon / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / cellular response to lipopolysaccharide / perikaryon / mitochondrial outer membrane / response to xenobiotic stimulus / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthase / Argininosuccinate synthase, conserved site / Argininosuccinate synthase, type 1 subfamily / Argininosuccinate synthetase, catalytic/multimerisation domain body / : / : / Arginosuccinate synthase N-terminal HUP domain ...Single helix bin / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthetase, chain A, domain 2 / Argininosuccinate synthase / Argininosuccinate synthase, conserved site / Argininosuccinate synthase, type 1 subfamily / Argininosuccinate synthetase, catalytic/multimerisation domain body / : / : / Arginosuccinate synthase N-terminal HUP domain / Arginosuccinate synthase C-terminal domain / Argininosuccinate synthase signature 1. / Argininosuccinate synthase signature 2. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / CITRULLINE / Argininosuccinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Karlberg, T. / Uppenberg, J. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. ...Karlberg, T. / Uppenberg, J. / Arrowsmith, C. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Edwards, A. / Ericsson, U.B. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hallberg, B.M. / Hammarstrom, M. / Hogbom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Magnusdottir, A. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Ogg, D. / Persson, C. / Sagemark, J. / Stenmark, P. / Sundstrom, M. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Wallden, K. / Weigelt, J. / Holmberg-Schiavone, L. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2008
タイトル: Structure of human argininosuccinate synthetase.
著者: Karlberg, T. / Collins, R. / van den Berg, S. / Flores, A. / Hammarstrom, M. / Hogbom, M. / Holmberg Schiavone, L. / Uppenberg, J.
履歴
登録2006年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年2月20日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Argininosuccinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0124
ポリマ－46,6801
非ポリマー3313
水3,783210
1
A: Argininosuccinate synthase
ヘテロ分子

A: Argininosuccinate synthase
ヘテロ分子

A: Argininosuccinate synthase
ヘテロ分子

A: Argininosuccinate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,04716
ポリマ－186,7214
非ポリマー1,32512
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area26970 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area54910 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)95.940, 117.470, 155.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-591-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Argininosuccinate synthase / Citrulline--aspartate ligase


分子量: 46680.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASS1, ASS / プラスミド: PNIC-BSA4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: P00966, argininosuccinate synthase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#4: 化合物 ChemComp-CIR / CITRULLINE / シトルリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13N3O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 16% PEG 3350, 0.15M DL-MALIC ACID, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.95373 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 17403 / Num. obs: 17358 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 28.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rsym value: 0.205
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.268 / Mean I/σ(I) obs: 3.98 / Num. unique all: 1967 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345345DTBデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VL2

1vl2


解像度: 2.4→19.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 9.151 / SU ML: 0.218 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / ESU R: 0.53 / ESU R Free: 0.295 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26475 864 5 %RANDOM
Rwork0.1939 ---
all0.19757 16407 --
obs0.19757 16407 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.865 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å20 Å2
2--0.3 Å20 Å2
3----1.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3191 0 22 210 3423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223277
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8581.9684427
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg14.5465398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.05124.238151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.68215576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.731519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022478
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.21546
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22179
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2217
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2640.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2230.225
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6691.52061
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10823220
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.72631396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6674.51207
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 62 -
Rwork0.191 1173 -
obs-1967 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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