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- PDB-3i16: Crystal structure of carbon-sulfur lyase involved in aluminum res... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i16
タイトルCrystal structure of carbon-sulfur lyase involved in aluminum resistance (YP_878183.1) from Clostridium novyi NT at 2.00 A resolution
要素Aluminum resistance protein
キーワードLYASE / YP_878183.1 / carbon-sulfur lyase involved in aluminum resistance / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Putative methionine gamma-lyase / Methionine gamma-lyase / Methioning gamme-lyase, C-terminal domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / L(+)-TARTARIC ACID / Aluminum resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium novyi (ノビイ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of carbon-sulfur lyase involved in aluminum resistance (YP_878183.1) from Clostridium novyi NT at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aluminum resistance protein
B: Aluminum resistance protein
C: Aluminum resistance protein
D: Aluminum resistance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,07428
ポリマ-191,1354
非ポリマー1,93924
18,0871004
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26100 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area50500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.645, 108.999, 207.556
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A0 - 60
2114B0 - 60
3114C0 - 60
4114D0 - 60
1216A61 - 70
2216B61 - 70
3216C61 - 70
4216D61 - 70
1314A71 - 184
2314B71 - 184
3314C71 - 184
4314D71 - 184
1416A185 - 190
2416B185 - 190
3416C185 - 190
4416D185 - 190
1514A191 - 335
2514B191 - 335
3514C191 - 335
4514D191 - 335
1616A336 - 350
2616B336 - 350
3616C336 - 350
4616D336 - 350
1714A351 - 360
2714B351 - 360
3714C351 - 360
4714D351 - 360
1816A361 - 380
2816B361 - 380
3816C361 - 380
4816D361 - 380
1914A381 - 395
2914B381 - 395
3914C381 - 395
4914D381 - 395
11016A396 - 406
21016B396 - 406
31016C396 - 406
41016D396 - 406
11114A407 - 423
21114B407 - 423
31114C407 - 423
41114D407 - 423
11216A424 - 426
21216B424 - 426
31216C424 - 426
41216D424 - 426
詳細STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
Aluminum resistance protein / carbon-sulfur lyase


分子量: 47783.688 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Clostridium novyi (ノビイ菌) / : NT / 遺伝子: NT01CX_2110, YP_878183.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A0Q0N1
#2: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C4H6O6
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1004 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 293 K
詳細: 20.9000% polyethylene glycol 3350, 0.2360M di-ammonium tartrate, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162,0.97959,0.97944
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月19日 / 詳細: FLAT COLLIMATING MIRROR, TOROID FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979591
30.979441
反射解像度: 2→29.775 Å / Num. obs: 120764 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 27.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 9.16
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.676 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 8.393 / SU ML: 0.104 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.149
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS RIDING POSITIONS. 2). ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE ...詳細: 1). HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS RIDING POSITIONS. 2). ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THESE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4). ETHYLENE GLYCOL USED AS A CRYOGEN WAS MODELED INTO THE STRUCTURE. 5). IN THE STRUCTURE OF THIS PROTEIN DETERMINED AT LOWER RESOLUTION (PDB ID 3GWP), A BOUND COFACTOR PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (PLP) AND LYS 243 AT THE ACTIVE SITE WERE MODELED AS N'-PYRIDOXYL-LYSINE-5'-MONOPHOSPHATE (LLP). IN THIS STRUCTURE, A PLP COFACTOR WAS MODELED INTO THE B-SUBUNIT ONLY. SOME OF ELECTRON DENSITIES IN THE VICINITY OF THE ACTIVE SITES ON THE OTHER THREE SUBUNITS WERE MODELED AS L(+)-TARTARIC ACID (TLA), USED AS A BUFFER IN THE CRYSTALLIZATION. 6). ANALYSIS WITH THE MOLPROBITY VALIDATION SERVER SHOWS THAT GLY 380 ON THE A, C, AND D SUBUNITS ARE RAMACHANDRAN OUTLIERS EVEN THOUGH ELECTRON DENSITY SUPPORTS THEIR POSITIONING. 7). ELECTRON DENSITY BETWEEN RESIDUES 369-371 ON THE A SUBUNIT IS DISORDERED AND THESE RESIDUES COULD NOT BE RELIABLY MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 6076 5 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.168 120713 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å20 Å20 Å2
2---0.6 Å20 Å2
3---1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13080 0 124 1004 14208
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02213672
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029315
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.97518480
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.986322843
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.47951779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63124.884602
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.319152418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7821568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.22072
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215337
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022674
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.42838539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4133555
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.382513763
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.35585133
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.268114676
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
A4353medium positional0.180.5
B4353medium positional0.290.5
C4353medium positional0.220.5
D4353medium positional0.210.5
A731loose positional0.685
B731loose positional1.515
C731loose positional0.655
D731loose positional0.695
A4353medium thermal1.942
B4353medium thermal2.082
C4353medium thermal1.882
D4353medium thermal1.862
A731loose thermal3.0410
B731loose thermal5.3210
C731loose thermal3.210
D731loose thermal4.710
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 458 -
Rwork0.251 8389 -
obs--99.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2104-0.1126-0.56790.51620.27380.7869-0.0816-0.0516-0.32170.143-0.06320.0760.2083-0.06020.14490.1482-0.04810.00730.0556-0.030.1611-4.97724.86469.411
20.74920.35620.19420.53060.27170.65140.02440.06030.0358-0.05320.0117-0.02670.02260.0599-0.03610.07380.04380.01220.0485-0.02430.072422.22141.33452.967
30.66260.1198-0.2240.46910.00110.78790.0275-0.0966-0.02870.0543-0.0045-0.1267-0.00630.1558-0.0230.02310.001-0.01790.0546-0.02370.057224.28367.11385.865
40.61240.3248-0.06161.0669-0.03860.4140.0106-0.0385-0.01370.0177-0.00640.15320.0291-0.1102-0.00430.03650.0030.00950.0943-0.0110.0372-10.20359.79192.07
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 426
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 426
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 426
4X-RAY DIFFRACTION4D0 - 426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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