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- PDB-2nxd: Structure of HIV-1 protease D25N complexed with rt-rh analogue pe... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2nxd | ||||||
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Title | Structure of HIV-1 protease D25N complexed with rt-rh analogue peptide GLY-ALA-ASP-ILE-PHE*TYR-LEU-ASP-GLY-ALA | ||||||
![]() |
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE SUBSTRATE / peptide design / molecular dynamics / hiv protease / substrate recognition / calorimetry / HYDROLASE-HYDROLASE SUBSTRATE COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / Hydrolases; Acting on ester bonds / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Prabu-Jeyabalan, M. / Nalivaika, E. / Schiffer, C.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Computational design and experimental study of tighter binding peptides to an inactivated mutant of HIV-1 protease Authors: Altman, M.D. / Nalivaika, E.A. / Prabu-Jeyabalan, M. / Schiffer, C.A. / Tidor, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 54.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 40.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2nxlC ![]() 2nxmC ![]() 1t3rS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 10814.805 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Q7K, D25N, L63P Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O38732, UniProt: P03369*PLUS, HIV-1 retropepsin #2: Protein/peptide | | Mass: 1041.113 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: decapeptide fragment / Mutation: EP3D/TP2I//VP2'L / Source method: obtained synthetically Details: This sequence was custom-designed and then purchased commercially #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.51 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 126 mM sodium phosphate pH 6.2; 63mM sodium citrate; 25-35%Ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 200 K |
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Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 29, 2005 / Details: Yale Mirrors |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→42.07 Å / Num. all: 11909 / Num. obs: 11909 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 21.2 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1T3R - Crystal structure of HIV-1 protease complexed with the inhibitor TMC114 Resolution: 2→42.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 9.509 / SU ML: 0.142 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.203 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.962 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→42.07 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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