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- PDB-2nuh: Crystal structure of CutA from the phytopathgen bacterium Xylella... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nuh
タイトルCrystal structure of CutA from the phytopathgen bacterium Xylella fastidiosa
要素Periplasmic divalent cation tolerance protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / CutA
機能・相同性
機能・相同性情報


response to metal ion / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Periplasmic divalent cation tolerance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Xylella fastidiosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Medrano, F.J. / Benedetti, C.E.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of CutA from the phytopathgen bacterium Xylella fastidiosa
著者: Medrano, F.J. / Benedetti, C.E.
履歴
登録2006年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年1月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic divalent cation tolerance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4463
ポリマ－13,3081
非ポリマー1382
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Periplasmic divalent cation tolerance protein
ヘテロ分子

A: Periplasmic divalent cation tolerance protein
ヘテロ分子

A: Periplasmic divalent cation tolerance protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3399
ポリマ－39,9253
非ポリマー4156
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area7790 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.590, 70.590, 35.502
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic divalent cation tolerance protein


分子量: 13308.204 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Xylella fastidiosa (バクテリア) / 株: 9a5c / 遺伝子: cutA / プラスミド: pET29a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9PFN8
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.86 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Mes Buffer, 1.6M Ammonium sulfate, 10% Dioxane, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.43 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.43 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→61.08 Å / Num. obs: 19947 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.39→1.44 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.424 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 82.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VHF

1vhf


解像度: 1.39→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 0.975 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.066 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1012 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.197 19713 96.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.443 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å2-0.13 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数812 0 10 103 925
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.022844
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.9761154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.235103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43524.41234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.59315139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.346155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02622
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3280.2611
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.274
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1470.221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8331.5532
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.442862
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1623348
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1744.5292
LS精密化 シェル解像度: 1.394→1.43 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.497 62 -
Rwork0.42 1130 -
obs-1192 79.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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