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- PDB-2nte: Crystal Structure of the BARD1 BRCT Domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nte
タイトルCrystal Structure of the BARD1 BRCT Domains
要素BRCA1-associated RING domain protein 1
キーワードANTITUMOR PROTEIN / BRCT / RING FINGER / BRCA1 / ZINC-BINDING PROTEIN / UBIQUITIN LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mRNA 3'-end processing / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / nuclear ubiquitin ligase complex ...negative regulation of mRNA 3'-end processing / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / nuclear ubiquitin ligase complex / ubiquitin-modified histone reader activity / DNA strand resection involved in replication fork processing / homologous recombination / tissue homeostasis / regulation of phosphorylation / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / mitotic G2/M transition checkpoint / negative regulation of protein export from nucleus / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / negative regulation of cell cycle / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / cellular response to ionizing radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / RING-type E3 ubiquitin transferase / kinase binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / UCH proteinases / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA repair / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
BARD1, Zinc finger, RING-type / zf-RING of BARD1-type protein / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. ...BARD1, Zinc finger, RING-type / zf-RING of BARD1-type protein / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BRCA1-associated RING domain protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Birrane, G. / Varma, A.K. / Soni, A. / Ladias, J.A.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Crystal structure of the BARD1 BRCT domains.
著者: Birrane, G. / Varma, A.K. / Soni, A. / Ladias, J.A.
履歴
登録2006年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRCA1-associated RING domain protein 1
B: BRCA1-associated RING domain protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,81512
ポリマ－48,2062
非ポリマー60910
水4,288238
1
A: BRCA1-associated RING domain protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4216
ポリマ－24,1031
非ポリマー3185
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BRCA1-associated RING domain protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3946
ポリマ－24,1031
非ポリマー2915
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.441, 75.797, 116.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BRCA1-associated RING domain protein 1 / BARD-1


分子量: 24102.910 Da / 分子数: 2 / 断片: BRCT domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BARD1 / プラスミド: pET-6H / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q99728
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES, 20% PEG 8K, 150mM Ammonium Sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.9784 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月10日 / 詳細: Dual Slits
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9784 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 40185 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 30.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Rsym value: 0.402 / % possible all: 91.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→19.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 7.346 / SU ML: 0.111 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24743 1910 5 %RANDOM
Rwork0.19618 ---
obs0.19871 36401 93.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.929 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å20 Å2
2--0.5 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 33 238 3653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0223489
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022465
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8651.9724714
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98736001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9845417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.7223.684152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.01715626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5551522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2512
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023772
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02696
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.2734
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2050.22488
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.21684
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.21847
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.2197
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5530.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2540.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.130.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5271.52644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3631.5840
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8623402
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.80831637
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.914.51312
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 108 -
Rwork0.25 2018 -
obs--72.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.90021.0462-2.17642.93120.44894.94650.0879-0.24750.1542-0.0361-0.12420.0949-0.49030.20490.0363-0.2062-0.0570.0168-0.2139-0.0729-0.174118.0611.87738.003
22.03680.5311-1.81892.350.6895.46570.2583-0.18280.26770.0755-0.1609-0.0351-0.30780.1957-0.0974-0.2087-0.03340.0134-0.1812-0.0275-0.135122.242-2.42119.084
32.5671-0.43870.21915.5102-0.83913.51460.1082-0.1207-0.0665-0.1494-0.21320.17430.0695-0.09210.1051-0.2142-0.0108-0.0118-0.1926-0.0403-0.183417.017-13.09415.623
42.9379-0.002-0.81017.06543.34395.65770.17820.08690.3322-0.7416-0.32520.4495-0.6332-0.39480.1469-0.12140.048-0.054-0.2165-0.0333-0.107213.528-1.97312.082
51.69810.72092.28265.66884.44687.7337-0.13320.07310.1006-0.45070.00260.0378-1.05070.08680.1305-0.0317-0.06350.036-0.2493-0.0427-0.176841.0915.94410.614
61.5419-2.1093-1.21778.62367.556610.13790.0109-0.0572-0.02680.66050.7147-0.82850.22330.7315-0.7256-0.1145-0.0191-0.0974-0.0436-0.14010.028648.4725.99413.617
79.3922-0.1162.00544.078-0.15274.0986-0.04820.31130.3659-0.34560.0645-0.0581-0.26270.0107-0.0163-0.0766-0.01810.0027-0.19630.079-0.068535.351-0.712-10.474
85.0852-0.08470.13481.89260.19422.1506-0.0093-0.1525-0.10070.10370.0786-0.12590.0726-0.0599-0.0693-0.12090.0055-0.0006-0.18910.0154-0.122335.619-10.322-5.052
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA568 - 6581 - 91
2X-RAY DIFFRACTION2AA659 - 70992 - 142
3X-RAY DIFFRACTION3AA710 - 739143 - 172
4X-RAY DIFFRACTION4AA740 - 777173 - 210
5X-RAY DIFFRACTION5BB569 - 6412 - 74
6X-RAY DIFFRACTION6BB642 - 66875 - 101
7X-RAY DIFFRACTION7BB669 - 715102 - 148
8X-RAY DIFFRACTION8BB716 - 777149 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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