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- PDB-2nsj: E. coli PurE H45Q mutant complexed with CAIR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nsj
タイトルE. coli PurE H45Q mutant complexed with CAIR
要素Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase catalytic subunit
キーワードLYASE / central three-layer alpha-beta-alpha sandwich / kinked C-terminal helix
機能・相同性
機能・相同性情報


5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide mutase / 5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide mutase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class I PurE / PurE, prokaryotic type / PurE domain / AIR carboxylase / AIR carboxylase / Rossmann fold - #1970 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C2R / N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Ealick, S.E. / Morar, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: N(5)-CAIR Mutase: Role of a CO(2) Binding Site and Substrate Movement in Catalysis.
著者: Hoskins, A.A. / Morar, M. / Kappock, T.J. / Mathews, I.I. / Zaugg, J.B. / Barder, T.E. / Peng, P. / Okamoto, A. / Ealick, S.E. / Stubbe, J.
履歴
登録2006年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1282
ポリマ－17,7891
非ポリマー3391
水1,11762
1
A: Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase catalytic subunit
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,02816
ポリマ－142,3148
非ポリマー2,7148
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation6_554x,-y,-z-11
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-11
Buried area37550 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area39050 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.255, 111.255, 49.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase catalytic subunit / AIR carboxylase / AIRC


分子量: 17789.252 Da / 分子数: 1 / 変異: H45Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: purE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0AG18, phosphoribosylaminoimidazole carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-C2R / 5-AMINO-1-(5-O-PHOSPHONO-BETA-D-RIBOFURANOSYL)-1H-IMIDAZOLE-4-CARBOXYLIC ACID / CAIR / 4-CARBOXY-5-AMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE / 1-(5-O-ホスホノ-β-D-リボフラノシル)-5-アミノ-1H-イミダゾ-ル-4-カルボン酸


分子量: 339.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N3O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG400, 0.2M magnesium chloride, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→39.34 Å / Num. all: 8526 / Num. obs: 6763 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 30 Å2
反射 シェル解像度: 2.31→2.44 Å / % possible all: 86.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ATE

2ate


解像度: 2.31→39.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 345703.32 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 697 10.3 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 6763 95.8 %-
all-8526 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.7116 Å2 / ksol: 0.358729 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.27 Å20 Å20 Å2
2--6.27 Å20 Å2
3----12.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→39.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1197 0 22 62 1281
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.362.5
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 94 9.3 %
Rwork0.209 913 -
obs--86.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2h45q.paramh45q.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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