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- PDB-1qcz: CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI PURE, AN UNUSUAL MUTASE THAT CATALYZ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qcz
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI PURE, AN UNUSUAL MUTASE THAT CATALYZES THE CONVERSION OF N5-CARBOXYAMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE (N5-CAIR) TO 4-CARBOXYAMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE (CAIR) IN THE PURINE BIOSYNTHETIC PATHWAY
要素N5-CARBOXYAMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE MUTASE
キーワードLYASE / THREE-LAYER (ALPHA-BETA-ALPHA) SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide mutase / 5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide mutase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Class I PurE / PurE, prokaryotic type / PurE domain / AIR carboxylase / AIR carboxylase / Rossmann fold - #1970 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide mutase / N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Ealick, S.E. / Mathews, I.I.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli PurE, an unusual mutase in the purine biosynthetic pathway.
著者: Mathews, I.I. / Kappock, T.J. / Stubbe, J. / Ealick, S.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Evidence for the Direct Transfer of the Carboxylate of N5-Carboxyaminoimidazole Ribonucleotide (N5-CAIR) to Generate 4-Carboxy-5-Aminoimidazole Ribonucleotide Catalyzed by Escherichia ...タイトル: Evidence for the Direct Transfer of the Carboxylate of N5-Carboxyaminoimidazole Ribonucleotide (N5-CAIR) to Generate 4-Carboxy-5-Aminoimidazole Ribonucleotide Catalyzed by Escherichia coli purE, an N5-CAIR Mutase
著者: Meyer, E. / Kappock, T.J. / Osuji, C. / Stubbe, J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Reactions Catalyzed by 5-Aminoimidazole Ribonucleotide Carboxylases from Escherichia coli Carboxylases from Escherichia coli and Gallus gallus: a Case for Divergent Catalytic Mechanisms
著者: Firestine, S.M. / Poon, S.W. / Mueller, E.J. / Stubbe, J. / Davisson, V.J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: N5-Carboxyaminoimidazole Ribonucleotide: Evidence for a New Intermediate and Two New Enzymatic Activities in the de novo Purine Biosynthetic Pathway of Escherichia coli
著者: Mueller, E.J. / Meyer, E. / Rudolph, J. / Davisson, V.J. / Stubbe, J.
#4: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1989
タイトル: Nucleotide Sequence Analysis of the purEK Operon Encoding 5'-Phosphoribosyl-5-Aminoimidazole Carboxylase of Escherichia coli K-12
著者: Tiedeman, A.A. / Keyhani, J. / Kamholz, J. / 3D Daum, H.A. / Gots, J.S. / Smith, J.M.
#5: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1989
タイトル: Identification and Sequence Analysis of Escherichia coli purE and purK Genes Encoding 5'-Phosphoribosyl-5-Amino-4-Imidazole Carboxylase for de novo Purine Biosynthesis
著者: Watanabe, W. / Sampei, G. / Aiba, A. / Mizobuchi, K.
履歴
登録1999年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: NDB
改定 1.01999年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N5-CARBOXYAMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE MUTASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9871
ポリマ－17,9871
非ポリマー00
水3,081171
1
A: N5-CARBOXYAMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE MUTASE
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,8958
ポリマ－143,8958
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_554-x,y,-z-11
crystal symmetry operation6_554x,-y,-z-11
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-11
Buried area32150 Å2
ΔGint-211 kcal/mol
Surface area41210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.040, 113.040, 49.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-366-

HOH

21A-367-

HOH

31A-368-

HOH

41A-369-

HOH

51A-370-

HOH

61A-371-

HOH

詳細The biological assembly is a octamer which is generated from chain A by the 4-fold and 2-fold symmetry

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要素

#1: タンパク質 N5-CARBOXYAMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE MUTASE / PURE


分子量: 17986.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PNC2 / 遺伝子 (発現宿主): PURE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)
参照: UniProt: P09028, UniProt: P0AG18*PLUS, phosphoribosylaminoimidazole carboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SUBSTRATE SPECIFICITY OF E. COLI PURE FOR N5-CAIR DIFFERS FROM VERTEBRATE PURE (AIR ...THE SUBSTRATE SPECIFICITY OF E. COLI PURE FOR N5-CAIR DIFFERS FROM VERTEBRATE PURE (AIR CARBOXYLASE, EC 4.1.1.21), WHICH CONVERTS CARBON DIOXIDE AND 5-AMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE (AIR) INTO 4-CARBOXY-5-AMINOIMIDAZOLE RIBONUCLEOTIDE (CAIR). DETAILS ARE GIVEN IN REFERENCES 1, 2, AND 3. PLANTS, YEASTS, AND PROKARYOTES CONTAIN A SEPAATE ENZYME, PURK (PDB CODE 1B6R), REQUIRED FOR THE PRODUCTION OF N5-CAIR. E. COLI PURE AND PURK ARE NOT SUBUNITS OF A SINGLE AIR CARBOXYLASE ENZYME.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG400, TRIS.HCL, MAGNESIUM CHLORIDE, pH 8.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of 1:1 mixture of well and protein solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
124 %PEG4001reservoir
20.2 M1reservoirMgCl2
30.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. all: 193682 / Num. obs: 25072 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / % possible all: 86.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 193682
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHAKEモデル構築
SnB位相決定
X-PLOR3.843精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→20 Å / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1252 -RANDOM
Rwork0.186 ---
all0.189 25065 --
obs-24987 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.1882 Å0.1645 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1196 0 0 171 1367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.182.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.57 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 133 5 %
Rwork0.256 2499 -
obs--83 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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