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- PDB-2nn8: Crystal structure of human galectin-3 carbohydrate-recognition do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nn8
タイトルCrystal structure of human galectin-3 carbohydrate-recognition domain with lactose bound, at 1.35 angstrom resolution
要素Galectin-3
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / beta-sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NK T cell activation / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis ...negative regulation of NK T cell activation / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / signaling receptor inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / positive chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / monocyte chemotaxis / regulation of T cell proliferation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / neutrophil chemotaxis / epithelial cell differentiation / RNA splicing / secretory granule membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / molecular condensate scaffold activity / mRNA processing / carbohydrate binding / : / protein phosphatase binding / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / alpha-lactose / Galectin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Blanchard, H. / Collins, P.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: Slow diffusion of lactose out of galectin-3 crystals monitored by X-ray crystallography: possible implications for ligand-exchange protocols.
著者: Collins, P.M. / Hidari, K.I. / Blanchard, H.
履歴
登録2006年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5135
ポリマ－15,7011
非ポリマー8124
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.371, 57.800, 62.603
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE BIOLOGICAL MOLECULE(S) IS EXPECTED TO BE FULL-LENGTH GALECTIN-3 WHICH CONSISTS OF N-TERMINAL DOMAIN AND THE CRD DOMAIN. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S) OF CRD DOMAIN. THE BIOLOGICAL UNIT IS A MONOMER OF GALECTIN-3 CARBOHYDRATE -RECOGNITION DOMAIN. THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT CONTAINS ONE MOLECULE OF THE GALECTIN-3 CARBOHYDRATE-RECOGNITION DOMAIN.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Galectin-3 / Galactose-specific lectin 3 / Mac-2 antigen / IgE-binding protein / 35 kDa lectin / Carbohydrate- ...Galactose-specific lectin 3 / Mac-2 antigen / IgE-binding protein / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / L-31 / Galactoside-binding protein / GALBP


分子量: 15701.049 Da / 分子数: 1 / 断片: Galectin-3 CRD domain, Residues 113-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET-3a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P17931

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-lactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0

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非ポリマー , 3種, 199分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細LACTOSE IS MIXTURE OF BOTH ALPHA- AND BETA- FORMS WITH 0.5 OCCUPANCY. THEY ARE LABELED AS LBT FOR ...LACTOSE IS MIXTURE OF BOTH ALPHA- AND BETA- FORMS WITH 0.5 OCCUPANCY. THEY ARE LABELED AS LBT FOR ALPHA AND LAT FOR BETA, RESPECTIVELY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 31% PEG 6000, 100mM MgCL2, 8mM beta mercaptoethanol, 100mM Tris-HCL, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月15日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→42.49 Å / Num. all: 29182 / Num. obs: 29182 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1A3K

1a3k


解像度: 1.35→27.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 0.766 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.058 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1749 1482 5.1 %RANDOM
Rwork0.16418 ---
obs0.16476 27660 98.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.881 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.31 Å20 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→27.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1108 0 53 197 1358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221270
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.9751747
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5545168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.12223.69265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.75315226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9951512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02976
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.2467
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2850
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0930.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1470.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4372763
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.98931227
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7574556
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1186504
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 86 -
Rwork0.249 1725 -
obs--84.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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