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- PDB-2nm3: Crystal structure of dihydroneopterin aldolase from S. aureus in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nm3
タイトルCrystal structure of dihydroneopterin aldolase from S. aureus in complex with (1S,2S)-monapterin at 1.68 angstrom resolution
要素Dihydroneopterin aldolase
キーワードLYASE / Dihydroneopterin aldolase / dhna / substrate complex / monapterin / neopterin / 7 / 8-dihydromonapterin / drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


7,8-dihydroneopterin epimerase / dihydroneopterin aldolase / dihydroneopterin aldolase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / isomerase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase/epimerase domain / Dihydroneopterin aldolase / Dihydroneopterin aldolase / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 / GTP cyclohydrolase I, C-terminal domain/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / D-MONAPTERIN / Dihydroneopterin aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Blaszczyk, J. / Ji, X. / Yan, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for the aldolase and epimerase activities of Staphylococcus aureus dihydroneopterin aldolase.
著者: Blaszczyk, J. / Li, Y. / Gan, J. / Yan, H. / Ji, X.
履歴
登録2006年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0823
ポリマ－13,7701
非ポリマー3122
水3,099172
1
A: Dihydroneopterin aldolase
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,65524
ポリマ－110,1578
非ポリマー2,49816
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
crystal symmetry operation5_656-x+1,y,-z+11
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+11
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
Buried area28700 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area35370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.191, 61.191, 124.528
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-314-

HOH

21A-334-

HOH

31A-357-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Dihydroneopterin aldolase / DHNA


分子量: 13769.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: folB / プラスミド: PET17B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: P56740, dihydroneopterin aldolase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-MPU / D-MONAPTERIN / 2-AMINO-6-((1S,2S)-1,2,3-TRIHYDROXYPROPYL)PTERIDIN-4(3H)-ONE / L-モナプテリン


分子量: 253.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11N5O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.87 %
結晶化温度: 292 K / pH: 6.5
詳細: 1.4M Sodium acetate, 0.2M Imidazole, 0.1M Sodium cacodylate, 10mM Tris-HCL, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97946
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月3日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→30 Å / Num. obs: 13718 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.472 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 31.32
反射 シェル解像度: 1.68→1.74 Å / 冗長度: 9.31 % / Rmerge(I) obs: 0.388 / Mean I/σ(I) obs: 2.09 / % possible all: 88.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DHN

1dhn


解像度: 1.68→30 Å / Num. parameters: 3441 / Num. restraintsaints: 4065 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: LEAST-SQUARES REFINEMENT USING THE KONNERT-HENDRICKSON CONJUGATE-GRADIENT ALGORITHM
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 720 5.569 %RANDOM
all0.227 12928 --
obs0.224 -92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91 (1975) 201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 3 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 1156.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数967 0 22 172 1161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.054
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.044
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.087
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
LS精密化 シェル解像度: 1.69→1.77 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.336 70
Rwork0.291 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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