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- PDB-2nca: Structural Model for the N-terminal Domain of Human Cdc37 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nca
タイトルStructural Model for the N-terminal Domain of Human Cdc37
要素Hsp90 co-chaperone Cdc37
キーワードCHAPERONE / cochaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / : / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / post-transcriptional regulation of gene expression / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib ...regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / HSP90-CDC37 chaperone complex / : / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / post-transcriptional regulation of gene expression / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / RHOBTB2 GTPase cycle / protein targeting / Signaling by ERBB2 / heat shock protein binding / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Hsp90 protein binding / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of necroptotic cell death / kinase binding / Downregulation of ERBB2 signaling / unfolded protein binding / protein folding / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / protein-folding chaperone binding / scaffold protein binding / protein stabilization / protein kinase binding / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cdc37, C-terminal / Cdc37, Hsp90 binding / Cdc37, Hsp90-binding domain superfamily / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 C terminal domain / Cdc37 Hsp90 binding domain / Cdc37 N terminal kinase binding / Cdc37 / Cdc37, N-terminal domain / Cdc37 N terminal kinase binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Hsp90 co-chaperone Cdc37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zhang, Z. / Keramisanou, D. / Gelis, I.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Molecular Mechanism of Protein Kinase Recognition and Sorting by the Hsp90 Kinome-Specific Cochaperone Cdc37.
著者: Keramisanou, D. / Aboalroub, A. / Zhang, Z. / Liu, W. / Marshall, D. / Diviney, A. / Larsen, R.W. / Landgraf, R. / Gelis, I.
履歴
登録2016年3月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hsp90 co-chaperone Cdc37


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4071
ポリマ－15,4071
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Hsp90 co-chaperone Cdc37 / Hsp90 chaperone protein kinase-targeting subunit / p50Cdc37 / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / N- ...Hsp90 chaperone protein kinase-targeting subunit / p50Cdc37 / Hsp90 co-chaperone Cdc37 / N-terminally processed


分子量: 15407.263 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain residues 1-120 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC37, CDC37A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: Q16543

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: N-terminal Domain of Human Cdc37
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HMQC
1333D HNCA
1433D HN(CO)CA
1533D HN(CA)CB
1633D CBCA(CO)NH
1733D HNCO
1833D HCACO
1933D H(CCO)NH
11033D (H)CCH-TOCSY
11133D C(CO)NH
11213D 1H-15N NOESY
11333D 1H-13C NOESY
1142HMQC-NOESY-HMQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 15N] N-Cdc37, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM U-2H; VILMA methyl 1H/13C N-Cdc37, 100% D2O100% D2O
30.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] N-Cdc37, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMN-Cdc37-1[U-100% 15N]1
0.5 mMN-Cdc37-2U-2H; VILMA methyl 1H/13C2
0.5 mMN-Cdc37-3[U-100% 13C; U-100% 15N]3
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian Uniform NMR SystemVarianUniform NMR System6001
Varian Uniform NMR SystemVarianUniform NMR System8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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