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- PDB-2n9e: Structure of SUMO-2 bound to phosphorylated RAP80 SIM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n9e
タイトルStructure of SUMO-2 bound to phosphorylated RAP80 SIM
要素
  • BRCA1-A complex subunit RAP80
  • Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードPROTEIN BINDING / SUMO-2-phosphoRAP80 / SUMO-2-phosphoSIM
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA1-A complex / ubiquitin-modified histone reader activity / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / mitotic G2/M transition checkpoint / SUMOylation of RNA binding proteins / DNA repair-dependent chromatin remodeling ...BRCA1-A complex / ubiquitin-modified histone reader activity / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMOylation of SUMOylation proteins / mitotic G2/M transition checkpoint / SUMOylation of RNA binding proteins / DNA repair-dependent chromatin remodeling / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / ubiquitin-like protein ligase binding / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of DNA repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / SUMOylation of intracellular receptors / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / nuclear body / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
BRCA1-A complex subunit RAP80 / RAP80, N-terminal / RAP80 N-terminal ubiquitin interaction motif / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-interacting motif. / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. ...BRCA1-A complex subunit RAP80 / RAP80, N-terminal / RAP80 N-terminal ubiquitin interaction motif / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-interacting motif. / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 2 / BRCA1-A complex subunit RAP80
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics, torsion angle dynamics
データ登録者Anamika, A. / Spyracopoulos, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis for Phosphorylation-dependent SUMO Recognition by the DNA Repair Protein RAP80.
著者: Anamika / Spyracopoulos, L.
履歴
登録2015年11月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRCA1-A complex subunit RAP80
B: Small ubiquitin-related modifier 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4672
ポリマ－12,4672
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8810 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド BRCA1-A complex subunit RAP80 / Receptor-associated protein 80 / Retinoid X receptor-interacting protein 110 / Ubiquitin ...Receptor-associated protein 80 / Retinoid X receptor-interacting protein 110 / Ubiquitin interaction motif-containing protein 1


分子量: 1580.415 Da / 分子数: 1 / 断片: SUMO interacting motif (UNP residues 37-49) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96RL1
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 10886.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO2, SMT3B, SMT3H2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61956

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HNCO
1413D HCACO
1513D HN(CA)CB
1612D 1H-13C HSQC aromatic
1712D 1H-1H TOCSY
1812D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.2 mM peptide, 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMpeptide-11
0.4 mMprotein-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
試料状態イオン強度: 25 / pH: 7.3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SPARKY3.113Goddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
AMBER14Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman構造決定
NMRDrawDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
AMBER14Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: molecular dynamics, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 45 / NOE intraresidue total count: 3 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 6 / NOE sequential total count: 21 / Protein chi angle constraints total count: 30 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 68 / Protein psi angle constraints total count: 68
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0 Å / Distance rms dev error: 2 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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