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- PDB-2n8s: Solution Structure of the rNedd4 WW1 Domain by NMR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n8s
タイトルSolution Structure of the rNedd4 WW1 Domain by NMR
要素E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
キーワードLIGASE / rNedd4 WW1
機能・相同性
機能・相同性情報


Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Regulation of PTEN stability and activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of sodium ion transport / endocardial cushion development / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway ...Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of PTEN localization / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Regulation of PTEN stability and activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of sodium ion transport / endocardial cushion development / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / regulation protein catabolic process at postsynapse / protein targeting to lysosome / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / proline-rich region binding / sodium channel inhibitor activity / RNA polymerase binding / beta-2 adrenergic receptor binding / blood vessel morphogenesis / lysosomal transport / sodium ion transport / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / outflow tract morphogenesis / microvillus / postsynaptic cytosol / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / progesterone receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / T cell activation / ubiquitin binding / regulation of membrane potential / establishment of localization in cell / receptor internalization / positive regulation of protein catabolic process / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / adaptive immune response / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / immune response / protein domain specific binding / innate immune response / DNA damage response / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Spagnol, G. / Kieken, F. / Sorgen, P.L.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Studies of the Nedd4 WW Domains and Their Selectivity for the Connexin43 (Cx43) Carboxyl Terminus.
著者: Spagnol, G. / Kieken, F. / Kopanic, J.L. / Li, H. / Zach, S. / Stauch, K.L. / Grosely, R. / Sorgen, P.L.
履歴
登録2015年10月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,5601
ポリマ－4,5601
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4


分子量: 4559.918 Da / 分子数: 1 / 断片: WW1 Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nedd4, Nedd4a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q62940, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1313D HNHA
1413D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY aliphatic
1813D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Nedd4 WW1, 1.8 mM potassium phosphate, 1 mM DTT, 137 mM sodium chloride, 2.7 mM potassium chloride, 10 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMNedd4 WW1-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
1.8 mMpotassium phosphate-21
1 mMDTT-31
137 mMsodium chloride-41
2.7 mMpotassium chloride-51
10 mMsodium phosphate-61
試料状態イオン強度: 156 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 25 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA1.1Dr. Michael Nilges, Institut Pasteur精密化
ARIA1.1Dr. Michael Nilges, Institut Pasteurgeometry optimization
ARIA1.1Dr. Michael Nilges, Institut Pasteur構造決定
NMRPipeF. Delaglio, S. Grzesiek, G. W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer and A. Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRDrawF. Delaglio, S. Grzesiek, G. W. Vuister, G. Zhu, J. Pfeifer and A. Bax解析
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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