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万見
- PDB-2n8i: Solution NMR Structure of Designed Protein DA05, Northeast Struct... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n8i
タイトルSolution NMR Structure of Designed Protein DA05, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target OR626
要素Designed Protein DA05
キーワードDE NOVO PROTEIN / designed protein / PSI-Biology / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
生物種synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Xu, X. / Eletsky, A. / Federizon, J.F. / Jacobs, T.M. / Kuhlman, B. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Design of structurally distinct proteins using strategies inspired by evolution.
著者: Jacobs, T.M. / Williams, B. / Williams, T. / Xu, X. / Eletsky, A. / Federizon, J.F. / Szyperski, T. / Kuhlman, B.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Structure summary
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Designed Protein DA05


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1491
ポリマ－11,1491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Designed Protein DA05


分子量: 11148.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D CT 1H-13C HSQC aliphatic
1312D CT 1H-13C HSQC aromatic
1413D 15N/13C-edited 1H-1H NOESY
151(4,3)D GFT (H)CCH-COSY aliphatic
161(4,3)D GFT (H)CCH-COSY aromatic
171(4,3)D GFT HNNCACBCA
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D HNCO
11013D HN(CA)CO
1111(4,3)D GFT CABCA(CO)NHN
11222D CT 1H-13C HSQC aliphatic 28 ms
11322D CT 1H-13C HSQC aliphatic 42 ms
11422D CT 1H-13C HSQC aliphatic 56 ms

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1600 uM [U-13C; U-15N] DA05, 25 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide, 0.5 mM PMSF, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2200 uM [U-5% 13C; U-15N] DA05, 25 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide, 0.5 mM PMSF, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
600 uMDA05-1[U-13C; U-15N]1
25 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
0.02 %sodium azide-41
0.5 mMPMSF-51
50 uMDSS-61
200 uMDA05-7[U-5% 13C; U-15N]2
25 mMsodium phosphate-82
50 mMsodium chloride-92
0.02 %sodium azide-102
0.5 mMPMSF-112
50 uMDSS-122
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
PROSA6.4Guntert解析
AS-DP1Huang, Tejero, Powers and Montelione構造決定
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
XEASY1.3.13Bartels et al.データ解析
VnmrJ4Variancollection
TALOS-NCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PSVS1.5Bhattacharya and Montelionestructure validation
AutoAssign2.3.0Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1506 / NOE intraresidue total count: 452 / NOE long range total count: 330 / NOE medium range total count: 396 / NOE sequential total count: 328 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 77 / Protein psi angle constraints total count: 77
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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