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万見
- PDB-1xsa: Structure of the nudix enzyme AP4A hydrolase from homo sapiens (E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xsa
タイトルStructure of the nudix enzyme AP4A hydrolase from homo sapiens (E63A mutant)
要素Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase
キーワードHYDROLASE / nudix enzyme / human AP4A hydrolase / alpha-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (symmetrical) activity / AMP biosynthetic process / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / ATP biosynthetic process / nucleobase-containing compound metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cellular response to oxidative stress / mitochondrial matrix / apoptotic process / GTP binding
類似検索 - 分子機能
Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase [asymmetrical]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / CANDID with talos for NOE assignments. xplor-NIH with RAMA pot. Further Refine against CACB shifts
データ登録者Swarbrick, J.D. / Buyya, S. / Gunawardana, D. / Gayler, K.R. / McLennan, A.G. / Gooley, P.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structure and Substrate-binding Mechanism of Human Ap4A Hydrolase
著者: Swarbrick, J.D. / Buyya, S. / Gunawardana, D. / Gayler, K.R. / McLennan, A.G. / Gooley, P.R.
履歴
登録2004年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3181
ポリマ－17,3181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)33 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase / Diadenosine 5' / 5'''-P1 / P4-tetraphosphate asymmetrical hydrolase / Diadenosine tetraphosphatase ...Diadenosine 5' / 5'''-P1 / P4-tetraphosphate asymmetrical hydrolase / Diadenosine tetraphosphatase / Ap4A hydrolase / Ap4AASE


分子量: 17317.809 Da / 分子数: 1 / 変異: E63A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6-P3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P50583, bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111C HSQC-NOESY
1213D 15N-separated NOESY
132C HSQC-NOESY
1423D 15N-separated NOESY
152C NOESY-HSQC (aromatic region)
NMR実験の詳細Text: Residues 1 and 2 are changed from GP to Alanine in the calculations. These are non native from precission cleavage site and are unstructured.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0mM human AP4A hydrolase20mM MgCl2, 20mM imidazole, pH 6.5, 90% H2O 10% D2O, 10mM DTT, 1mM EDTA
21.0mM human AP4A hydrolase20mM MgCl2, 20mM imidazole, pH 6.5, 100% D2O, 10mM DTT, 1mM EDTA
試料状態イオン強度: 51mM / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA1.0.7P. Guntert構造決定
XPLOR-NIH2.9.1精密化
精密化手法: CANDID with talos for NOE assignments. xplor-NIH with RAMA pot. Further Refine against CACB shifts
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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