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- PDB-2n7d: Solution structure of the UBL domain of human Ddi2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n7d
タイトルSolution structure of the UBL domain of human Ddi2
要素Protein DDI1 homolog 2
キーワードUNKNOWN FUNCTION / DDI2
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA stability / cellular response to hydroxyurea / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein processing / chromosome / aspartic-type endopeptidase activity / nucleoplasm ...regulation of DNA stability / cellular response to hydroxyurea / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / proteasomal protein catabolic process / ubiquitin binding / regulation of protein stability / protein processing / chromosome / aspartic-type endopeptidase activity / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily ...DNA damage inducible protein 1 ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase, DDI1-type / Aspartyl protease / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Aspartic peptidase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DDI1 homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
データ登録者Siva, M. / Grantz Saskova, K. / Veverka, V.
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2016
タイトル: Human DNA-Damage-Inducible 2 Protein Is Structurally and Functionally Distinct from Its Yeast Ortholog.
著者: Siva, M. / Svoboda, M. / Veverka, V. / Trempe, J.F. / Hofmann, K. / Kozisek, M. / Hexnerova, R. / Sedlak, F. / Belza, J. / Brynda, J. / Sacha, P. / Hubalek, M. / Starkova, J. / Flaisigova, I. ...著者: Siva, M. / Svoboda, M. / Veverka, V. / Trempe, J.F. / Hofmann, K. / Kozisek, M. / Hexnerova, R. / Sedlak, F. / Belza, J. / Brynda, J. / Sacha, P. / Hubalek, M. / Starkova, J. / Flaisigova, I. / Konvalinka, J. / Saskova, K.G.
履歴
登録2015年9月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22016年8月10日Group: Structure summary
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein DDI1 homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,1421
ポリマ-11,1421
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein DDI1 homolog 2


分子量: 11142.463 Da / 分子数: 1 / 断片: UBL domain (UNP residues 1-76) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDI2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5TDH0

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D (H)CCH-TOCSY
1513D 1H-13C NOESY
1613D 1H-15N NOESY
1713D HNCO

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試料調製

詳細内容: 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
25 mMsodium phosphate-11
100 mMsodium chloride-21
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.5 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8501
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
YASARAYASARA精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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