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- PDB-2n3o: Structure of PTB RRM1(41-163) bound to an RNA stemloop containing... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n3o
タイトルStructure of PTB RRM1(41-163) bound to an RNA stemloop containing a structured loop derived from viral internal ribosomal entry site RNA
要素
  • Polypyrimidine tract-binding protein 1
  • RNA (5'-R(*GP*GP*GP*AP*CP*CP*UP*GP*GP*UP*CP*UP*UP*UP*CP*CP*AP*GP*GP*UP*CP*CP*C)-3')
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / Polypyirimine tract binding protein / IRES / PTB / C-terminal helix formation / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of muscle cell differentiation / poly-pyrimidine tract binding / IRES-dependent viral translational initiation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pre-mRNA binding / FGFR2 alternative splicing / negative regulation of RNA splicing / negative regulation of neuron differentiation / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing ...negative regulation of muscle cell differentiation / poly-pyrimidine tract binding / IRES-dependent viral translational initiation / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / pre-mRNA binding / FGFR2 alternative splicing / negative regulation of RNA splicing / negative regulation of neuron differentiation / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / regulation of cell differentiation / mRNA Splicing - Major Pathway / neurogenesis / RNA splicing / mRNA processing / mRNA binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
PTBP1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 3 / : / RRM domain / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...PTBP1, RNA recognition motif 1 / PTBP1, RNA recognition motif 3 / : / RRM domain / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Polypyrimidine tract-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / simulated annealing, simulated annealing
データ登録者Maris, C. / Jayne, S.F. / Damberger, F.F. / Ravindranathan, S. / Allain, F.H.-T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: C-terminal helix folding upon pyrimidine-rich hairpin binding to PTB RRM1. Implications for PTB function in Encephalomyocarditis virus IRES activity.
著者: Maris, C. / Jayne, S.F. / Damberger, F.F. / Ravindranathan, S. / Allain, F.H.-T.
履歴
登録2015年6月8日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polypyrimidine tract-binding protein 1
B: RNA (5'-R(*GP*GP*GP*AP*CP*CP*UP*GP*GP*UP*CP*UP*UP*UP*CP*CP*AP*GP*GP*UP*CP*CP*C)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6842
ポリマ－20,6842
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10580 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 250structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Polypyrimidine tract-binding protein 1 / PTB / 57 kDa RNA-binding protein PPTB-1 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein I / hnRNP I


分子量: 13375.167 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 41-163 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTB, PTBP1 / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26599
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*GP*GP*GP*AP*CP*CP*UP*GP*GP*UP*CP*UP*UP*UP*CP*CP*AP*GP*GP*UP*CP*CP*C)-3')


分子量: 7308.343 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HNCA
1223D HN(CO)CA
1323D HN(CA)CB
1423D HNCO
1523D (H)CCH-TOCSY
1623D (H)CCH-TOCSY
1713D 1H-15N NOESY-HSQC
1823D 1H-13C NOESY aliphatic-HSQC
1923D 1H-13C NOESY aromatic-HSQC
11052D 1H-1H TOCSY
11152D 1H-1H NOESY
11233D f1-13Cfiltered,f2-13C-edited NOESY aliphatic-HSQC
11343D f1-13Cfiltered,f2-13C-edited NOESY aliphatic-HSQC
11432D f2-13C-filtered NOESY
31523D aliphatic-HSQC-NOESY
11632D H2C2 TROSY
11732D H6C6 TROSY
11832D H8C8 TROSY
11982D H2C2 TROSY
12082D H6C6 TROSY
12182D H8C8 TROSY
12232D H5C5 TROSY
12332D H1'C1' TROSY
12482D H5C5 TROSY
12582D H1'C1' TROSY
12612D HN TROSY
12772D HN TROSY
32892D HN TROSY
32992D HN TROSY
13012D {1H}15N-NOE HSQC
33112D 1H-1H NOESY
132123D f1-13Cfiltered,f2-13C-edited NOESY aliphatic-HSQC
133123D 1H-13C NOESY aliphatic
13443D 1H-13C NOESY aliphatic
135113D f1-13Cfiltered,f2-13C-edited NOESY aliphatic-HSQC
13642D 1H-13C HSQC aliphatic
13732D 1H-13C HSQC aromatic
13833D 1H-13C NOESY aliphatic
13953D 1H-13C NOESY aromatic
440133D 1H-13C NOESY aliphatic
441133D 1H-13C NOESY aromatic
142112D 1H-13C HSQC aliphatic
343142D 1H-1H NOESY
NMR実験の詳細Text: Standard 3D NOESYs measured with 150 msec mixing time. 2D NOESY with 200 msec mixing time. NOESYs measured at 5C were obtained using 3919-watergate sequence before detection. RNA Constraints ...Text: Standard 3D NOESYs measured with 150 msec mixing time. 2D NOESY with 200 msec mixing time. NOESYs measured at 5C were obtained using 3919-watergate sequence before detection. RNA Constraints for all base-paired nucleotides except the closing G9-C15 basepair of the loop were derived from NOESY spectra obtained with free RNA - the NOE patterns were the same as for the RNA in the complex but signal to noise was better. 3D NOESYs of unlabeled RNA were measured with 200 msec mixing time, and 2D NOESY of unlabeled RNA was measured with 250 msec mixing time.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
41 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-13C; U-15N]-ribose-Ura10,Ura12,Ura14 RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
51 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
61 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
71 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 13 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
81 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 13 mg/mL Pf1 phage, 100% D2O100% D2O
91 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 13 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
101 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
111 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-13C; U-15N]-ribose-Cyt9,Ura11,Ura13,Gua15 RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
121 mM [U-99% 15N] PTBRRM1, 1 mM [U-13C; U-15N]-Ura7,Ura10,Cyt11,Ura12,Ura13,Ura14,Cyt15,Cyt16,Ura20,Cyt21,Cyt22,Cyt23 RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
131 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
141 mM RNA, 10 mM sodium phosphate, 20 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPTBRRM1-1[U-99% 15N]1
1 mMRNA1
10 mMsodium phosphate-31
20 mMsodium chloride-41
1 mMPTBRRM1-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
1 mMRNA2
10 mMsodium phosphate-72
20 mMsodium chloride-82
1 mMPTBRRM1-9[U-99% 15N]3
1 mMRNA[U-99% 13C; U-99% 15N]3
10 mMsodium phosphate-113
20 mMsodium chloride-123
1 mMPTBRRM1-13[U-99% 15N]4
1 mMRNA[U-13C; U-15N]-ribose-Ura10,Ura12,Ura144
10 mMsodium phosphate-154
20 mMsodium chloride-164
1 mMPTBRRM1-17[U-99% 15N]5
1 mMRNA5
10 mMsodium phosphate-195
20 mMsodium chloride-205
1 mMPTBRRM1-21[U-99% 13C; U-99% 15N]6
1 mMRNA6
10 mMsodium phosphate-236
20 mMsodium chloride-246
1 mMPTBRRM1-25[U-99% 15N]7
1 mMRNA7
10 mMsodium phosphate-277
20 mMsodium chloride-287
13 mg/mLPf1 phage-297
1 mMPTBRRM1-30[U-99% 15N]8
1 mMRNA[U-99% 13C; U-99% 15N]8
10 mMsodium phosphate-328
20 mMsodium chloride-338
13 mg/mLPf1 phage-348
1 mMPTBRRM1-35[U-99% 15N]9
1 mMRNA[U-99% 13C; U-99% 15N]9
10 mMsodium phosphate-379
20 mMsodium chloride-389
13 mg/mLPf1 phage-399
1 mMPTBRRM1-40[U-99% 15N]10
1 mMRNA[U-99% 13C; U-99% 15N]10
10 mMsodium phosphate-4210
20 mMsodium chloride-4310
1 mMPTBRRM1-44[U-99% 15N]11
1 mMRNA[U-13C; U-15N]-ribose-Cyt9,Ura11,Ura13,Gua1511
10 mMsodium phosphate-4611
20 mMsodium chloride-4711
1 mMPTBRRM1-48[U-99% 15N]12
1 mMRNA[U-13C; U-15N]-Ura7,Ura10,Cyt11,Ura12,Ura13,Ura14,Cyt15,Cyt16,Ura20,Cyt21,Cyt22,Cyt2312
10 mMsodium phosphate-5012
20 mMsodium chloride-5112
1 mMRNA[U-99% 13C; U-99% 15N]13
10 mMsodium phosphate-5313
20 mMsodium chloride-5413
1 mMRNA14
10 mMsodium phosphate-5614
20 mMsodium chloride-5714
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.026.5ambient 313 K
20.026.5ambient 298 K
30.026.5ambient 278 K
40.026.5ambient 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE7504
Bruker AvanceBrukerAVANCE9005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.114Goddardchemical shift assignment
Sparky3.114Goddardpeak picking
UNIO/ATNOS-CANDID10Herrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
UNIO/ATNOS-CANDID10Herrmann, Guntert and Wuthrichnoe assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichnoe assignment
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
Amber12Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
ProcheckNMR3.5.4Laskowski and MacArthur構造検証
MOLMOL2K.2Koradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: 250 CONFORMERS WERE CALCULATED WITH CYANA USING THE DEPOSITED UPL AND ACO CONSTRAINT FILES. THE 50 CONFORMERS WITH THE LOWEST CYANA TARGET FUNCTION WERE SELECTED FOR REFINEMENT WITH AMBER. 50 ...詳細: 250 CONFORMERS WERE CALCULATED WITH CYANA USING THE DEPOSITED UPL AND ACO CONSTRAINT FILES. THE 50 CONFORMERS WITH THE LOWEST CYANA TARGET FUNCTION WERE SELECTED FOR REFINEMENT WITH AMBER. 50 CYANA CONFORMERS WERE REFINED WITH AMBER USING CONSTRAINTS DEFINED IN THE DEPOSITED RST FILE. THE REFINED CONFORMERS WERE THEN SORTED BY AMBER ENERGY. THE BEST 30 WERE PRESELECTED AND FROM THESE 30 THE 20 CONFORMERS WITH LOWEST VIOLATION ENERGY WERE SORTED AND DEPOSITED.
NMR constraintsNA alpha-angle constraints total count: 14 / NA beta-angle constraints total count: 14 / NA chi-angle constraints total count: 14 / NA delta-angle constraints total count: 92 / NA epsilon-angle constraints total count: 0 / NA gamma-angle constraints total count: 83 / NA other-angle constraints total count: 84 / NA sugar pucker constraints total count: 23 / NOE constraints total: 2284 / NOE intraresidue total count: 614 / NOE long range total count: 623 / NOE medium range total count: 381 / NOE sequential total count: 574 / Hydrogen bond constraints total count: 27
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.72 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.29 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0 Å / Distance rms dev error: 0 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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