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- PDB-2n1v: Solution structure of human SUMO1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1v
タイトルSolution structure of human SUMO1
要素Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / Ubiquitin-like protein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule ...protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / regulation of calcium ion transmembrane transport / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / transcription factor binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / nuclear pore / Regulation of IFNG signaling / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / nuclear body / protein stabilization / nuclear speck / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Naik, M.T. / Naik, N. / Shih, H. / Huang, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structures of human SUMO
著者: Naik, M.T. / Naik, N. / Shih, H. / Huang, T.
履歴
登録2015年4月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,7681
ポリマ－12,7681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 400structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 12768.236 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-97 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: Plasmid pCDF PylT-1 with SUMO insert and pAcKRS-3 as described in Neumann et al., Mol Cell, 36, 153, 2009
遺伝子: OK/SW-cl.43, SMT3C, SMT3H3, SUMO1, UBL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63165

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of Small Ubiquitin-related MOdifier 1.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D HNCA
1513D HN(CO)CA
1613D HN(CA)CB
1713D CBCA(CO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D (H)CCH-COSY
11013D HBHA(CO)NH
11112D-(HB)CB(CGCD)HD
11212D-(HB)CB(CGCDCE)HE
11313D 1H-15N TOCSY
11442D 1H-1H NOESY
11513D 1H-15N NOESY
11613D 1H-13C NOESY
11732D 1H-15N HSQC IPAP
NMR実験の詳細Text: NMR data was acquired at 295K using Shigemi NMR tubes.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SUMO1-1, 10 mM potassium phosphate-2, 100 mM potassium chloride-3, 2 mM DTT-4, 0.1 mM EDTA-5, 0.001 % sodium azide-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5-1 mM [U-100% 15N] SUMO1-7, 10 mM potassium phosphate-8, 100 mM potassium chloride-9, 2 mM DTT-10, 0.1 mM EDTA-11, 0.001 % sodium azide-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5-1 mM [U-100% 15N] SUMO1-13, 10 mM potassium phosphate-14, 100 mM potassium chloride-15, 2 mM DTT-16, 0.1 mM EDTA-17, 0.001 % sodium azide-18, 10 w/v Pf1 phage-19, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.5-1 mM SUMO1-20, 10 mM potassium phosphate-21, 100 mM potassium chloride-22, 2 mM DTT-23, 0.1 mM EDTA-24, 0.001 % sodium azide-25, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMSUMO1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]0.5-11
10 mMpotassium phosphate-21
100 mMpotassium chloride-31
2 mMDTT-41
0.1 mMEDTA-51
0.001 %sodium azide-61
mMSUMO1-7[U-100% 15N]0.5-12
10 mMpotassium phosphate-82
100 mMpotassium chloride-92
2 mMDTT-102
0.1 mMEDTA-112
0.001 %sodium azide-122
mMSUMO1-13[U-100% 15N]0.5-13
10 mMpotassium phosphate-143
100 mMpotassium chloride-153
2 mMDTT-163
0.1 mMEDTA-173
0.001 %sodium azide-183
10 w/vPf1 phage-193
mMSUMO1-200.5-14
10 mMpotassium phosphate-214
100 mMpotassium chloride-224
2 mMDTT-234
0.1 mMEDTA-244
0.001 %sodium azide-254
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 290 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE8504

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.2Bruker Biospincollection
TopSpin3.2Bruker Biospin解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
CYANA3.9Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA3.9Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
X-PLOR NIH2.34Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CYANA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, DGSA-distance geometry simulated annealing
ソフトェア番号: 1
詳細: Initial structure ensemble was calculated by semi-automated NOESY assignment by CYANA. The assignments were manually verified in Sparky and final structure annealing was performed in CYANA. ...詳細: Initial structure ensemble was calculated by semi-automated NOESY assignment by CYANA. The assignments were manually verified in Sparky and final structure annealing was performed in CYANA.Structure and restraints from CYANA were imported in Xplor-NIH for explicit water refinement., Initial structure ensemble was calculated by semi-automated NOESY assignment by CYANA. The assignments were manually verified in Sparky and final structure annealing was performed in CYANA.Structure and restraints from CYANA were imported in Xplor-NIH for explicit water refinement.
NMR constraintsNOE constraints total: 2173 / NOE intraresidue total count: 402 / NOE long range total count: 713 / NOE medium range total count: 441 / NOE sequential total count: 617 / Disulfide bond constraints total count: 0 / Hydrogen bond constraints total count: 56 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 68 / Protein psi angle constraints total count: 68
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 400 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum distance constraint violation: 0.56 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 4.4 ° / 代表コンフォーマー: 1 / Torsion angle constraint violation method: PSVS 1.5
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.03 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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