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Yorodumi- PDB-4ye7: N-terminal domain of Orf22, a Cydia pomonella granulovirus envelo... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ye7 | ||||||
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Title | N-terminal domain of Orf22, a Cydia pomonella granulovirus envelope protein | ||||||
Components | ORF22 similar to XcGV ORF19 | ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / envelope / calyx | ||||||
Function / homology | Baculovirus polyhedron envelope protein PEP, N-terminal / Baculovirus polyhedron envelope protein PEP, C-terminal / Baculovirus polyhedron envelope protein, PEP, N terminus / Baculovirus polyhedron envelope protein, PEP, C terminus / viral capsid / viral envelope / structural molecule activity / ACETATE ION / ORF22 similar to XcGV ORF19 Function and homology information | ||||||
Biological species | Cydia pomonella granulosis virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.4 Å | ||||||
Authors | Busby, J.N. / Metcalf, P. | ||||||
Funding support | New Zealand, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Structural studies of granulovirus envelope fibres. Authors: Busby, J.N. / Goldie, K.N. / Metcalf, P. #1: Journal: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. #2: Journal: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / Year: 2010 Title: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution. Authors: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...Authors: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart / Abstract: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ye7.cif.gz | 131.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ye7.ent.gz | 91.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ye7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ye/4ye7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ye/4ye7 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12147.304 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal domain residues 2-106 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Cydia pomonella granulosis virus / Strain: isolate Mexico/1963 / Gene: orf22 / Plasmid: pDEST17 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta2(DE3) / References: UniProt: P87582 #2: Chemical | ChemComp-ACT / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.86 Å3/Da / Density % sol: 56.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 10% PEG 8000, 0.02 M sodium formate, 0.02 M ammonium acetate, 0.02 M trisodium citrate, 0.02 M sodium potassium L-tartrate, 0.0612 M MES, 0.0388 M imidazole, 20% ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX1 / Wavelength: 0.9779, 0.9794, 0.9537 | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Sep 16, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Double Si crystal / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Redundancy: 14.7 % / Number: 792724 / Rmerge(I) obs: 0.092 / D res high: 1.4 Å / D res low: 47.49 Å / Num. obs: 53927 / % possible obs: 98.3 | |||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.4→47.49 Å / Num. obs: 53936 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 17.116 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 25.3 / Num. measured all: 792724 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.4→37.13 Å / SU ML: 0.179252574456 / Cross valid method: FREE R-VALUE / Phase error: 22.5005368728
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.8896746069 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.4→37.13 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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