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万見
- PDB-2n1t: Dynamic binding mode of a synaptotagmin-1-SNARE complex in solution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1t
タイトルDynamic binding mode of a synaptotagmin-1-SNARE complex in solution
要素
  • (Synaptosomal-associated protein 25) x 2
  • Synaptotagmin-1
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 2
キーワードEXOCYTOSIS / Synaptotagmin-1 / C2B domain / Syntaxin-1A / Synaptobrevin-2 / SNAP-25 / SNAP-25A / SNARE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / trans-Golgi Network Vesicle Budding / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / neurotransmitter uptake / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter ...Toxicity of botulinum toxin type C (botC) / clathrin-sculpted acetylcholine transport vesicle membrane / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / Toxicity of botulinum toxin type G (botG) / trans-Golgi Network Vesicle Budding / clathrin-sculpted glutamate transport vesicle membrane / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / neurotransmitter uptake / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / Toxicity of botulinum toxin type E (botE) / spontaneous neurotransmitter secretion / regulation of regulated secretory pathway / Toxicity of botulinum toxin type B (botB) / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / Lysosome Vesicle Biogenesis / myosin head/neck binding / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / chromaffin granule membrane / Toxicity of botulinum toxin type A (botA) / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / zymogen granule membrane / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / storage vacuole / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Other interleukin signaling / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / clathrin-sculpted monoamine transport vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / calcium ion sensor activity / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / eosinophil degranulation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / regulation of synaptic vesicle priming / vesicle-mediated transport in synapse / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / exocytic vesicle / positive regulation of intracellular protein transport / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle organization / protein heterooligomerization / vesicle docking / ribbon synapse / positive regulation of dendrite extension / regulation of vesicle-mediated transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / secretion by cell / positive regulation of dopamine secretion / regulation of exocytosis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / chloride channel inhibitor activity / Clathrin-mediated endocytosis / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / calcium-ion regulated exocytosis / actomyosin / LGI-ADAM interactions / hormone secretion / dense core granule / Golgi to plasma membrane protein transport / calcium-dependent phospholipid binding / neuron projection terminus / membraneless organelle assembly / ATP-dependent protein binding / neurotransmitter secretion / protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin binding / clathrin-coated vesicle / presynaptic active zone / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Neurexins and neuroligins / syntaxin-1 binding / insulin secretion / Other interleukin signaling / SNARE complex assembly / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of neurotransmitter secretion / clathrin binding / phosphatidylserine binding / synaptic vesicle priming / neurotransmitter transport
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptotagmin / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Synaptotagmin / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptotagmin-1 / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Brewer, K. / Bacaj, T. / Cavalli, A. / Camilloni, C. / Swarbrick, J. / Liu, J. / Zhou, A. / Zhou, P. / Barlow, N. / Xu, J. ...Brewer, K. / Bacaj, T. / Cavalli, A. / Camilloni, C. / Swarbrick, J. / Liu, J. / Zhou, A. / Zhou, P. / Barlow, N. / Xu, J. / Seven, A. / Prinslow, E. / Voleti, R. / Haussinger, D. / Bonvin, A. / Tomchick, D. / Vendruscolo, M. / Graham, B. / Sudhof, T. / Rizo, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Dynamic binding mode of a Synaptotagmin-1-SNARE complex in solution.
著者: Brewer, K.D. / Bacaj, T. / Cavalli, A. / Camilloni, C. / Swarbrick, J.D. / Liu, J. / Zhou, A. / Zhou, P. / Barlow, N. / Xu, J. / Seven, A.B. / Prinslow, E.A. / Voleti, R. / Haussinger, D. / ...著者: Brewer, K.D. / Bacaj, T. / Cavalli, A. / Camilloni, C. / Swarbrick, J.D. / Liu, J. / Zhou, A. / Zhou, P. / Barlow, N. / Xu, J. / Seven, A.B. / Prinslow, E.A. / Voleti, R. / Haussinger, D. / Bonvin, A.M. / Tomchick, D.R. / Vendruscolo, M. / Graham, B. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
履歴
登録2015年4月21日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22015年7月22日Group: Database references
改定 1.32021年8月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl ...database_2 / pdbx_nmr_exptl / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_sample_details.label / _pdbx_nmr_sample_details.type / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 2
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Synaptotagmin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4285
ポリマ－51,4285
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15170 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area23800 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)5 / 10000Contribution to fit PCS data
代表モデルモデル #1all these conformers contribute to this dynamics ensemble

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 2 / VAMP-2 / Synaptobrevin-2


分子量: 8045.023 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 25-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Syb2, Vamp2 / プラスミド: pGEX-KT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63045
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 8429.528 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 188-259 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Sap, Stx1a / プラスミド: pGEX-KT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / SNAP-25A / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 9030.114 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 7-83) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP, SNAP25, SNAP-25A / プラスミド: pGEX-KT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / SNAP-25A / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 8458.420 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 131-204) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP, SNAP25, SNAP-25A / プラスミド: pGEX-KT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60880
#5: タンパク質 Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 17465.236 Da / 分子数: 1 / 断片: C2B domain (UNP residues 272-419) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SVP65, SYT, SYT1 / プラスミド: pGEX-KT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21579
構成要素の詳細RESIDUE ASP 41 OF SNAP-25 N-TERMINAL DOMAIN (CHAIN C) WAS MUTATED TO CYS, AND LABELED WITH DY-C2 ...RESIDUE ASP 41 OF SNAP-25 N-TERMINAL DOMAIN (CHAIN C) WAS MUTATED TO CYS, AND LABELED WITH DY-C2 TAG IN SOME SAMPLES.
配列の詳細THE SEQUENCES OF CHAIN C AND D MATCH ISOFORM 2 SEQUENCE WITH UNIPROT IDENTIFIER P60880-2.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: This deposition includes five conformers of the synaptotagmin-1 C2B domain SNARE complex. This complex is highly dynamic under the solution conditions used in the measurement of pseudocontact ...詳細: This deposition includes five conformers of the synaptotagmin-1 C2B domain SNARE complex. This complex is highly dynamic under the solution conditions used in the measurement of pseudocontact shifts by NMR spectroscopy that provided the structural information for this analysis. Because of this highly dynamic nature, no single structure can be considered as 'the structure' of this complex under our conditions. The five conformers deposited must be considered as just a few of the many conformers that form the ensemble but illustrate the types of interactions between the synaptotagmin-1 C2B domain and the SNARE complex that mediate this dynamic binding mode.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HMQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 30 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 25 mM Tris-HCl, 125 mM KSCN, 1 mM CaCl2, 90% H2O/10% D2O
Label: sample_1 / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
30 uMprotein[U-100% 13C; U-100% 15N]1
25 mMTris-HClnatural abundance1
125 mMKSCNnatural abundance1
1 mMCaCl2natural abundance1
試料状態pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRView8.0.a15Johnson, One Moon Scientificデータ解析
Numbat0.991Christophe Schmitz and Thomas Huberデータ解析
NAMD2.7Klaus Schulten精密化
GROMACSvan Gunsteren and Berendsen精密化
PLUMED2Giovanni Bussi精密化
ALMOSTAndrea Cavalli精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 3
詳細: MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS WERE USED TO GENERATE STRUCTURES OF THE SYNAPTOTAGMIN-1 C2B DOMAIN-SNARE COMPLEX THAT COULD BE EVALUATED BASED ON HOW WELL THEY FIT THE MEASURED PSEUDOCONTACT ...詳細: MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS WERE USED TO GENERATE STRUCTURES OF THE SYNAPTOTAGMIN-1 C2B DOMAIN-SNARE COMPLEX THAT COULD BE EVALUATED BASED ON HOW WELL THEY FIT THE MEASURED PSEUDOCONTACT SHIFTS. SINCE IT WAS CLEAR FROM THE ANALYSIS THAT THE COMPLEX IS HIGHLY DYNAMICS AND NO SINGLE STRUCTURE CAN FIT ALL THE DATA, THE STRUCTURES FROM THE SIMULATIONS WERE USED TO TRY TO FIT THE MEASURED PSEUDOCONTACT SHIFTS AS ENSEMBLED-AVERAGED VALUES. THE STRUCTURES IN THE DEPOSITION ARE AMONG THOSE THAT CONTRIBUTED TO THE BEST ENSEMBLE-AVERAGE FITS.
代表構造選択基準: all these conformers contribute to this dynamics ensemble
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: Contribution to fit PCS data
計算したコンフォーマーの数: 10000 / 登録したコンフォーマーの数: 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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