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- PDB-2n1o: PIN1 WW domain in complex with a phosphorylated CPEB1 derived peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n1o
タイトルPIN1 WW domain in complex with a phosphorylated CPEB1 derived peptide
要素
  • Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードIsomerase/Translation regulator / WW / Phosphorylation / CPEB1 / PIN1 / Isomerase-Translation regulator complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mRNA 3'-end processing / cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / translation factor activity, RNA binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding ...regulation of mRNA 3'-end processing / cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / translation factor activity, RNA binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / protein targeting to mitochondrion / protein peptidyl-prolyl isomerization / regulation of mitotic nuclear division / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / phosphoserine residue binding / postsynaptic cytosol / negative regulation of protein binding / Rho protein signal transduction / negative regulation of cytoplasmic translation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / regulation of cytokinesis / mRNA 3'-UTR binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / cellular response to amino acid stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / P-body / ISG15 antiviral mechanism / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / beta-catenin binding / regulation of protein stability / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / tau protein binding / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / neuron differentiation / mRNA processing / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of gene expression / ribosome binding / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cellular response to hypoxia / response to hypoxia / neuron projection / postsynaptic density / protein stabilization / nuclear speck / ciliary basal body / ribonucleoprotein complex / dendrite / synapse / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1, N-terminal / CPEB-1, RNA recognition motif 1 / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1 N-terminus / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein, ZZ domain / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein / CEBP, ZZ domain superfamily / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein ZZ domain / RNA recognition motif / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site ...Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1, N-terminal / CPEB-1, RNA recognition motif 1 / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1 N-terminus / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein, ZZ domain / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein / CEBP, ZZ domain superfamily / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein ZZ domain / RNA recognition motif / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Schelhorn, C. / Macias, M. / Martin-Malpartida, P.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural Analysis of the Pin1-CPEB1 interaction and its potential role in CPEB1 degradation.
著者: Schelhorn, C. / Martin-Malpartida, P. / Sunol, D. / Macias, M.J.
履歴
登録2015年4月13日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
B: Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9082
ポリマ－4,9082
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area667.9 Å2
ΔGint0.7 kcal/mol
Surface area3362.9 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 120structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 3901.333 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 7-39 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIN1 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Cytoplasmic polyadenylation element-binding protein 1 / CPE-BP1 / CPE-binding protein 1 / h-CPEB / hCPEB-1


分子量: 1007.100 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 206-213 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BZB8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H NOESY
1212D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1 mM Pin1, 3 mM CPEB1, 10 % [U-100% 2H] D2O, 20 mM [U-100% 2H] TRIS, 130 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMPin1-11
3 mMCPEB1-21
10 %D2O-3[U-100% 2H]1
20 mMTRIS-4[U-100% 2H]1
130 mMsodium chloride-51
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNSSOLVE精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 19 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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