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- PDB-2mzn: NMR structure of the HLTF HIRAN domain in its DNA-bound conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mzn
タイトルNMR structure of the HLTF HIRAN domain in its DNA-bound conformation
要素Helicase-like transcription factor
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HIRAN / HLTF
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / regulation of neurogenesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / mRNA transcription by RNA polymerase II / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / ubiquitin protein ligase activity ...hydrolase activity, acting on acid anhydrides, in phosphorus-containing anhydrides / regulation of neurogenesis / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / mRNA transcription by RNA polymerase II / RING-type E3 ubiquitin transferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / chromatin organization / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HIRAN domain / HIRAN domain / HIRAN / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, RING-type, conserved site ...HIRAN domain / HIRAN domain / HIRAN / : / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Helicase-like transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Korzhnev, D. / Eldirany, S.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: HLTF's Ancient HIRAN Domain Binds 3' DNA Ends to Drive Replication Fork Reversal.
著者: Kile, A.C. / Chavez, D.A. / Bacal, J. / Eldirany, S. / Korzhnev, D.M. / Bezsonova, I. / Eichman, B.F. / Cimprich, K.A.
履歴
登録2015年2月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Helicase-like transcription factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5321
ポリマ－13,5321
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Helicase-like transcription factor / DNA-binding protein/plasminogen activator inhibitor 1 regulator / HIP116 / RING finger protein 80 / ...DNA-binding protein/plasminogen activator inhibitor 1 regulator / HIP116 / RING finger protein 80 / SWI/SNF-related matrix-associated actin-dependent regulator of chromatin subfamily A member 3 / Sucrose nonfermenting protein 2-like 3


分子量: 13532.326 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 51-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLTF, HIP116A, RNF80, SMARCA3, SNF2L3, ZBU1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14527

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D 1H-13C NOESY
1413D 1H-15N NOESY
1513D (H)CCH-TOCSY
1613D HNCO
1713D HNCA
1813D HN(CO)CA
1912D 1H-13C HSQC aromatic
11013D 1H-13C NOESY CN filtered

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-13C; U-15N] protein, 20 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity-1[U-13C; U-15N]1
20 mMsodium phosphate-21
100 mMsodium chloride-31
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Agilent PremiumCOMPACT / 製造業者: Agilent / モデル: PremiumCOMPACT / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thorntonデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE OF THE 15N/13C-LABELED HIRAN DOMAIN WAS DETERMINED IN THE PRESENCE OF UNLABELED SSDNA (DTTTTTTTTTT). THE DNA STRUCTURE WAS NOT DETERMINED. DNA-BINDING SITE WAS MAPPED USING NMR ...詳細: THE STRUCTURE OF THE 15N/13C-LABELED HIRAN DOMAIN WAS DETERMINED IN THE PRESENCE OF UNLABELED SSDNA (DTTTTTTTTTT). THE DNA STRUCTURE WAS NOT DETERMINED. DNA-BINDING SITE WAS MAPPED USING NMR CHEMICAL SHIFT CHANGES. THE VALUES OF DNA-BINDING INDUCED CHEMICAL SHIFT CHANGES ARE AVAILABLE AS PART OF BMRB DEPOSITION 25492.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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