[日本語] English
万見
- PDB-2myn: An arsenate reductase in reduced state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2myn
タイトルAn arsenate reductase in reduced state
要素Glutaredoxin arsenate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha/beta/alpha sandwich fold
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenate reductase (glutathione/glutaredoxin) / arsenate reductase (glutaredoxin) activity / response to arsenic-containing substance / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
Arsenate reductase, glutathione/glutaredoxin type / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaredoxin arsenate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Jin, C. / Yu, C. / Hu, C. / Hu, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: A Hybrid Mechanism for the Synechocystis Arsenate Reductase Revealed by Structural Snapshots during Arsenate Reduction.
著者: Hu, C. / Yu, C. / Liu, Y. / Hou, X. / Liu, X. / Hu, Y. / Jin, C.
履歴
登録2015年1月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin arsenate reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7401
ポリマ－14,7401
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin arsenate reductase / Low molecular weight protein-tyrosine-phosphatase / Protein ArsC / SynArsC / rSynArsC


分子量: 14739.713 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis sp. (バクテリア) / 株: PCC 6803 / 遺伝子: arsC, slr0946 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P74313, arsenate reductase (glutathione/glutaredoxin), protein-tyrosine-phosphatase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D (H)CCH-TOCSY
1313D 1H-15N NOESY
1423D CCH-TOCSY
1523D CCH-COSY
1623D (H)CCH-COSY
1723D 1H-13C NOESY
1823D 1H-13C NOESY aromatic
1923D CBCA(CO)NH
11023D C(CO)NH
11123D HNCO
11223D HNCA
11323D HN(CA)CB
11423D HBHA(CO)NH
11523D H(CCO)NH
11623D HN(CO)CA

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-15N] protein, 50 mM TRIS, 50 mM sodium chloride, 40 mM DTT, 0.01 % DSS, 0.01 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM [U-13C; U-15N] protein, 50 mM TRIS, 50 mM sodium chloride, 40 mM DTT, 0.01 % DSS, 0.01 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMprotein-1[U-15N]1
50 mMTRIS-21
50 mMsodium chloride-31
40 mMDTT-41
0.01 %DSS-51
0.01 %sodium azide-61
1 mMprotein-7[U-13C; U-15N]2
50 mMTRIS-82
50 mMsodium chloride-92
40 mMDTT-102
0.01 %DSS-112
0.01 %sodium azide-122
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightnoe assignment
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る