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- PDB-2mwp: Solution structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mwp
タイトルSolution structure of 53BP1 tandem Tudor domains in complex with a p53K382me2 peptide
要素
  • Cellular tumor antigen p53
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION/ANTITUMOR PROTEIN / Cell cycle / DNA damage response / TRANSCRIPTION-ANTITUMOR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20me2 reader activity / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / negative regulation of helicase activity / signal transduction by p53 class mediator ...histone H4K20me2 reader activity / ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / negative regulation of helicase activity / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / DNA repair complex / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / T cell lineage commitment / mitochondrial DNA repair / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / B cell lineage commitment / telomeric DNA binding / thymocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / rRNA transcription / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of execution phase of apoptosis / Transcriptional Regulation by VENTX / replicative senescence / cellular response to UV-C / general transcription initiation factor binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to actinomycin D / neuroblast proliferation / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / type II interferon-mediated signaling pathway / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / chromosome organization / viral process / embryonic organ development / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / somitogenesis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / glial cell proliferation / hematopoietic progenitor cell differentiation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / mitophagy / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain ...Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / SH3 type barrels. - #30 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / SH3 type barrels. - #140 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Cui, G. / Botuyan, M.V. / Mer, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Plasticity of Methyllysine Recognition by the Tandem Tudor Domain of 53BP1.
著者: Tong, Q. / Cui, G. / Botuyan, M.V. / Rothbart, S.B. / Hayashi, R. / Musselman, C.A. / Singh, N. / Appella, E. / Strahl, B.D. / Mer, G. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2014年11月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Database references
改定 1.22015年3月18日Group: Database references
改定 1.32025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: Cellular tumor antigen p53


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4412
ポリマ－15,4412
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area548.7 Å2
ΔGint-8.6 kcal/mol
Surface area1807 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / 53BP1 / p53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13944.780 Da / 分子数: 1 / 断片: Tudor-like region residues 1484-1603 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド Cellular tumor antigen p53 / p53K382me2 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 1495.832 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-binding repression region residues 376-387 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1242D 1H-15N HSQC
1322D 1H-13C HSQC aliphatic
1422D 1H-13C HSQC aromatic
1532D 1H-13C HSQC
1652D 1H-13C HSQC
1762D 1H-13C HSQC
1813D HNCA
1913D HN(CA)CB
11013D CBCA(CO)NH
11113D HNCO
11213D HN(CA)CO
11313D HBHA(CO)NH
11413D C(CO)NH
11513D H(CCO)NH
11623D (H)CCH-TOCSY
11743D 1H-15N TOCSY
11822D (HB)CB(CGCD)HD
11913D 1H-15N NOESY
12013D 1H-13C NOESY aliphatic
12112D 1H-13C HSQC aromatic
12223D Filtered(13C/15N)-Edited (13C)

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
125 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] 53BP1-Tudor, 6.0 mM p53K382me2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
225 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] 53BP1-Tudor, 6.0 mM p53K382me2, 100% D2O100% D2O
325 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM 53BP1-Tudor, 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p53Kc382me2, 100% D2O100% D2O
425 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM [U-100% 15N] 53BP1-Tudor, 6.0 mM p53K382me2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
525 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 2.0 mM p53K382me2, 100% D2O100% D2O
625 mM sodium phosphate, 1.5 mM sodium azide, 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p53Kc382me2, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMsodium phosphate-11
1.5 mMsodium azide-21
2.0 mM53BP1-Tudor-3[U-100% 13C; U-100% 15N]1
6.0 mMp53K382me2-41
25 mMsodium phosphate-52
1.5 mMsodium azide-62
2.0 mM53BP1-Tudor-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
6.0 mMp53K382me2-82
25 mMsodium phosphate-93
1.5 mMsodium azide-103
2.0 mM53BP1-Tudor-113
0.5 mMp53Kc382me2-12[U-100% 13C; U-100% 15N]3
25 mMsodium phosphate-134
1.5 mMsodium azide-144
2.0 mM53BP1-Tudor-15[U-100% 15N]4
6.0 mMp53K382me2-164
25 mMsodium phosphate-175
1.5 mMsodium azide-185
2.0 mMp53K382me2-195
25 mMsodium phosphate-206
1.5 mMsodium azide-216
0.5 mMp53Kc382me2-22[U-100% 13C; U-100% 15N]6
試料状態イオン強度: 25 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
XwinNMRBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
SANEDuggan, Legge, Dyson & Wrightchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrichchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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