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- PDB-2mw4: Tetramerization domain of the Ciona intestinalis p53/p73-b transc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mw4
タイトルTetramerization domain of the Ciona intestinalis p53/p73-b transcription factor protein
要素Transcription factor protein
キーワードTRANSCRIPTION / Ciona intestinalis / p53/p73-b / transcription factor / tetramerization domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein tetramerization / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding ...p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / Transcription factor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ciona intestinalis (ゆうれいぼや)
手法溶液NMR / simulated annealing, energy minimization
データ登録者Heering, J.P. / Jonker, H.R.A. / Loehr, F. / Schwalbe, H. / Doetsch, V.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Structural investigations of the p53/p73 homologs from the tunicate species Ciona intestinalis reveal the sequence requirements for the formation of a tetramerization domain.
著者: Heering, J. / Jonker, H.R. / Lohr, F. / Schwalbe, H. / Dotsch, V.
履歴
登録2014年10月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月10日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor protein
B: Transcription factor protein
C: Transcription factor protein
D: Transcription factor protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1134
ポリマ－22,1134
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Transcription factor protein


分子量: 5528.365 Da / 分子数: 4 / 断片: Tetramerization domain (UNP residues 374-419) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ciona intestinalis (ゆうれいぼや)
遺伝子: Ci-p53/p73-b / プラスミド: pBH4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4H2Z8, UniProt: F6SSG7*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D HN(CA)CB
1423D HNCO
1523D (H)CC(CO)NH
1623D CC(CO)NH
1723D (H)CCH-TOCSY
1823D 1H-13C NOESY aliphatic
1933D 1H-13C NOESY aromatic
11033D 1H-13C NOESY 15N-edited inter
11133D 1H-13C HMQC-NOESY-15N-1H-TROSY
11233D 1H-13C NOESY J-resolved
11313D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.5 mM [U-100% 15N] protein, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamate, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
22.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamate, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
32 mM [U-100% 15N] protein, 2 mM [U-100% 13C] protein, 50 mM L-arginine, 50 mM L-glutamate, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.5 mMentity-1[U-100% 15N]1
50 mML-arginine-21
50 mML-glutamate-31
1 mMDTT-41
2.5 mMentity-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mML-arginine-62
50 mML-glutamate-72
1 mMDTT-82
2 mMentity-9[U-100% 15N]3
2 mMentity-10[U-100% 13C]3
50 mML-arginine-113
50 mML-glutamate-123
1 mMDTT-133
試料状態イオン強度: 0 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7003
Bruker AvanceBrukerAVANCE6004
Bruker AvanceBrukerAVANCE5005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3.9Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
TopSpin2.1Bruker Biospincollection
TopSpin2.1Bruker Biospin解析
Sparky3.114Goddardchemical shift assignment
Sparky3.114Goddardデータ解析
Sparky3.114Goddardpeak picking
精密化手法: simulated annealing, energy minimization / ソフトェア番号: 1
詳細: SIMULATED ANNEALING WITH TORSION ANGLE DYNAMICS, REFINEMENT IN EXPLICIT WATER
NMR constraintsNOE constraints total: 1433 / NOE intraresidue total count: 300 / NOE long range total count: 38 / NOE medium range total count: 293 / NOE sequential total count: 322 / Hydrogen bond constraints total count: 40
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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