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万見
- PDB-2muy: The solution structure of the FtsH periplasmic N-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2muy
タイトルThe solution structure of the FtsH periplasmic N-domain
要素ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
キーワードNUCLEOTIDE BINDING PROTEIN / AAA ATPase / substrate recognition domain / metalloprotease
機能・相同性Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #210 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, NOESY back-calculation
Model detailsminimized average structure, model1
Model type detailsminimized average
データ登録者Scharfenberg, F. / Serek-Heuberger, J. / Martin, J. / Lupas, A.N. / Coles, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure and Evolution of N-domains in AAA Metalloproteases.
著者: Scharfenberg, F. / Serek-Heuberger, J. / Coles, M. / Hartmann, M.D. / Habeck, M. / Martin, J. / Lupas, A.N. / Alva, V.
履歴
登録2014年9月18日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,5461
ポリマ－9,5461
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH / FtsH-N


分子量: 9545.575 Da / 分子数: 1 / 断片: N-domain (UNP residues 25-96) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: ftsH, ECMDS42_2646 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3) / 参照: UniProt: H0QE60

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D CBCA(CO)NH
1223D HN(CA)CB
1323D HNCO
1423D HN(CA)CO
1523D C(CO)NH
1623D (H)CCH-TOCSY
1723D CCH NOESY
1823D CNH NOESY
1913D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY
11113D HNHA
11213D HNHB

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-100% 15N] FtsH-N, 15 mM sodium phosphate, 75 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FtsH-N, 15 mM sodium phosphate, 75 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMFtsH-N-1[U-100% 15N]1
15 mMsodium phosphate-21
75 mMsodium chloride-31
0.7 mMFtsH-N-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
15 mMsodium phosphate-52
75 mMsodium chloride-62
試料状態イオン強度: 0.105 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker DMXBrukerDMX7502
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIH2.9.4Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.9.4Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMR-SPIRIT1.1In house精密化
精密化手法: simulated annealing, NOESY back-calculation / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 41 / Protein other angle constraints total count: 13 / Protein phi angle constraints total count: 63 / Protein psi angle constraints total count: 63
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.07 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.6 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.09 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.011 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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