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- PDB-2mut: Solution structure of the F231L mutant ERCC1-XPF dimerization region -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mut
タイトルSolution structure of the F231L mutant ERCC1-XPF dimerization region
要素
  • DNA excision repair protein ERCC-1
  • DNA repair endonuclease XPF
キーワードHYDROLASE / ERCC1-XPF / F231L / Nucleotide Excision Repair
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation ...positive regulation of t-circle formation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / syncytium formation / nucleotide-excision repair factor 1 complex / nucleotide-excision repair involved in interstrand cross-link repair / nucleotide-excision repair complex / t-circle formation / negative regulation of telomere maintenance / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / resolution of meiotic recombination intermediates / response to sucrose / mitotic recombination / UV protection / post-embryonic hemopoiesis / isotype switching / UV-damage excision repair / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / oogenesis / TFIID-class transcription factor complex binding / response to immobilization stress / replicative senescence / response to X-ray / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / embryonic organ development / interstrand cross-link repair / response to cadmium ion / response to UV / response to nutrient / telomere maintenance / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / DNA endonuclease activity / determination of adult lifespan / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / promoter-specific chromatin binding / double-strand break repair via homologous recombination / multicellular organism growth / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / male gonad development / Dual incision in TC-NER / cellular response to UV / single-stranded DNA binding / spermatogenesis / response to oxidative stress / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / regulation of autophagy / DNA repair / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / Helix-hairpin-helix motif / RuvA domain 2-like ...DNA repair protein XPF / : / ERCC1/RAD10/SWI10 family / : / Binding domain of DNA repair protein Ercc1 (rad10/Swi10) / ERCC4 domain / ERCC4 domain / ERCC4 domain / Helix-hairpin-helix motif / RuvA domain 2-like / Restriction endonuclease type II-like / Helix-hairpin-helix domain / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-1 / DNA repair endonuclease XPF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / restrained molecular dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Faridounnia, M. / Wienk, H. / Kovacic, L. / Folkers, G.E. / Jaspers, N.G.J. / Kaptein, R. / Hoeijmakers, J.H.J. / Boelens, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: The Cerebro-oculo-facio-skeletal Syndrome Point Mutation F231L in the ERCC1 DNA Repair Protein Causes Dissociation of the ERCC1-XPF Complex.
著者: Faridounnia, M. / Wienk, H. / Kovacic, L. / Folkers, G.E. / Jaspers, N.G. / Kaptein, R. / Hoeijmakers, J.H. / Boelens, R.
履歴
登録2014年9月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA excision repair protein ERCC-1
B: DNA repair endonuclease XPF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2162
ポリマ－20,2162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 DNA excision repair protein ERCC-1


分子量: 10985.669 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 220-297 / 変異: F231L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07992
#2: タンパク質 DNA repair endonuclease XPF / DNA excision repair protein ERCC-4 / DNA repair protein complementing XP-F cells / Xeroderma ...DNA excision repair protein ERCC-4 / DNA repair protein complementing XP-F cells / Xeroderma pigmentosum group F-complementing protein


分子量: 9230.518 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 834-916 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC4, ERCC11, XPF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q92889, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D HSQC
121triple resonance
131NOESY
1412D HSQC
1512D HSQC

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試料調製

詳細内容: 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 0.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2, 8 % D2O, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 92% H2O/8% D2O
溶媒系: 92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.4 mMentity_2-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
8 %D2O-31
50 mMsodium phosphate-41
100 mMsodium chloride-51
試料状態イオン強度: 250 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 290 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE6002
Bruker AvanceBrukerAVANCE7503
Bruker AvanceBrukerAVANCE9004

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CINGDoreleijers et al構造検証
精密化手法: restrained molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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