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- PDB-2mtv: Solution Structure of the YTH Domain of YT521-B in complex with N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mtv
タイトルSolution Structure of the YTH Domain of YT521-B in complex with N6-Methyladenosine containing RNA
要素
  • RNA_(5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3')
  • YTH domain-containing protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / YTH / m6A / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


primary follicle stage / mRNA alternative polyadenylation / mRNA splice site recognition / dosage compensation by inactivation of X chromosome / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / post-transcriptional regulation of gene expression / mRNA export from nucleus / mRNA splicing, via spliceosome ...primary follicle stage / mRNA alternative polyadenylation / mRNA splice site recognition / dosage compensation by inactivation of X chromosome / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / post-transcriptional regulation of gene expression / mRNA export from nucleus / mRNA splicing, via spliceosome / spermatogenesis / in utero embryonic development / nuclear body / nuclear speck / mRNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
ph1033 like fold / ph1033 like domains / YTH domain containing protein / YTH domain / YT521-B-like domain / YTH domain profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / YTH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Theler, D. / Dominguez, C. / Blatter, M. / Boudet, J. / Allain, F.H.-T.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Solution structure of the YTH domain in complex with N6-methyladenosine RNA: a reader of methylated RNA.
著者: Theler, D. / Dominguez, C. / Blatter, M. / Boudet, J. / Allain, F.H.
履歴
登録2014年9月1日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月31日Group: Database references
改定 2.02024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YTH domain-containing protein 1
B: RNA_(5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3972
ポリマ－19,3972
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 YTH domain-containing protein 1 / Putative splicing factor YT521 / RA301-binding protein


分子量: 17508.191 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 347-502 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ythdc1, Yt521 / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QY02
#2: RNA鎖 RNA_(5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3')


分子量: 1889.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
配列の詳細AUTHOR STATED THAT T253S IS NOT A MUTATION BUT A CONFLICT IN UNP.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1432D 1H-1H TOCSY
1532D 1H-1H NOESY
1613D CBCA(CO)NH
1713D HNCO
1813D HNCA
1913D HN(CA)CB
11013D H(CCO)NH
11113D 1H-15N NOESY
11213D 1H-13C NOESY aliphatic
11313D 1H-13C NOESY aromatic
11432D 1H-13C HSQC aliphatic
11532D 1H-13C HSQC aromatic
11613D C(CO)NH
11722D 1H -1H NOESY 13C F1-filtered F2-filtered
11823D 1H-13C NOESY 13C F1-edited F3-filtered
11912D 1H -1H NOESY 13C15N F2-filtered

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 0.8 mM RNA (5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3'), 25 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 10 mM beta-mercaptoethanol, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 0.8 mM RNA (5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3'), 25 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 10 mM beta-mercaptoethanol, 100% D2O100% D2O
30.8 mM [U-99% 15N] protein_1, 0.8 mM RNA (5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3'), 25 mM sodium phosphate, 25 mM sodium chloride, 10 mM beta-mercaptoethanol, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
0.8 mMRNA (5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3')-21
25 mMsodium phosphate-31
25 mMsodium chloride-41
10 mMbeta-mercaptoethanol-51
0.8 mMentity_1-6[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.8 mMRNA (5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3')-72
25 mMsodium phosphate-82
25 mMsodium chloride-92
10 mMbeta-mercaptoethanol-102
0.8 mMentity_1-11[U-99% 15N]3
0.8 mMRNA (5'-R(*UP*GP*(6MZ)P*CP*AP*C)-3')-123
25 mMsodium phosphate-133
25 mMsodium chloride-143
10 mMbeta-mercaptoethanol-153
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker AvanceBrukerAVANCE5004

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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