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万見
- PDB-2mtq: Solution Structure of a De Novo Designed Peptide that Sequesters ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mtq
タイトルSolution Structure of a De Novo Designed Peptide that Sequesters Toxic Heavy Metals
要素Designed Peptide
キーワードDE NOVO PROTEIN / De Novo Protein Design / Triscysteine / Three-helix bundle
機能・相同性Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #130 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Plegaria, J.S. / Zuiderweg, E.R. / Stemmler, T.L. / Pecoraro, V.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Apoprotein Structure and Metal Binding Characterization of a de Novo Designed Peptide, alpha 3DIV, that Sequesters Toxic Heavy Metals.
著者: Plegaria, J.S. / Dzul, S.P. / Zuiderweg, E.R. / Stemmler, T.L. / Pecoraro, V.L.
履歴
登録2014年8月28日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月27日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Designed Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0901
ポリマ－8,0901
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Designed Peptide


分子量: 8090.083 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / プラスミド: pET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D HN(CO)CA
1613D HNHA
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D (H)CCH-COSY
1912D 1H-13C HSQC
11013D 1H-15N NOESY
21123D 1H-13C NOESY aliphatic
21223D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1100 mM sodium chloride, 0.5 % sodium azide, 0.05 mM PMSF, 0.8 mM TCEP, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2100 mM sodium chloride, 0.5 % sodium azide, 0.05 mM PMSF, 0.8 mM TCEP, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
100 mMsodium chloride-11
0.5 %sodium azide-21
0.05 mMPMSF-31
0.8 mMTCEP-41
1 mMentity-5[U-100% 13C; U-100% 15N]1
100 mMsodium chloride-62
0.5 %sodium azide-72
0.05 mMPMSF-82
0.8 mMTCEP-92
1 mMentity-10[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
11007ambient 298 K
21007ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Agilent INOVA / 製造業者: Agilent / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
SparkyGoddardpeak picking
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
na精密化
NMR constraintsHydrogen bond constraints total count: 78 / Protein chi angle constraints total count: 17 / Protein phi angle constraints total count: 60 / Protein psi angle constraints total count: 61
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 1.94 °
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 3.39 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.59 Å / Torsion angle constraint violation method: CYANA
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0128 Å / Distance rms dev error: 0.0014 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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