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万見
- PDB-2mt7: Solution structure of spider-venom peptide Hs1a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mt7
タイトルSolution structure of spider-venom peptide Hs1a
要素Hs1a
キーワードTOXIN / spider-venom peptide / inhibitor cystine knot / Nav1.7 / Nav channel inhibitor / ION CHANNEL MODULATOR
機能・相同性Huwentoxin, conserved site-1 / Huwentoxin-1 family signature. / Huwentoxin-1 family / Ion channel inhibitory toxin / ion channel inhibitor activity / toxin activity / extracellular region / Hs1a
機能・相同性情報
生物種Hysterocrates (クモ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsMolProbity score, model1
データ登録者Klint, J.K. / King, G.F. / Mobli, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Nav1.7 inhibitors normalise mechanical responses in chronic visceral hypersensitivity
著者: Klint, J.K. / Castro, J. / Vetter, I. / Er, S.Y. / Cardoso, F. / Liu, Y. / Hagan, R. / Neff, R. / Minassian, N. / Huang, J.X. / Cooper, M.A. / Wickenden, A. / Mobli, M. / Jin, L. / Nicolazzo, ...著者: Klint, J.K. / Castro, J. / Vetter, I. / Er, S.Y. / Cardoso, F. / Liu, Y. / Hagan, R. / Neff, R. / Minassian, N. / Huang, J.X. / Cooper, M.A. / Wickenden, A. / Mobli, M. / Jin, L. / Nicolazzo, J.A. / Lewis, R.J. / Bosmans, F. / Brierley, S.M. / King, G.F.
履歴
登録2014年8月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hs1a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,8671
ポリマ－3,8671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200MolProbity score
代表モデルモデル #1molprobity score

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Hs1a


分子量: 3866.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hysterocrates (クモ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M3KKS8*PLUS
Has protein modificationY
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: Solution structure of spider-venom peptide Hs1a
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCO
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D 1H-15N NOESY
1613D 1H-13C NOESY aliphatic
1713D 1H-13C NOESY aromatic
1814D HCC(CO)NH TOCSY
NMR実験の詳細Text: All 3D/4D data other than NOESY data acquired with NUS and processed using maximum entropy reconstruction

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Hs1a-1, 20 mM sodium acetate-2, 5 % D2O-3, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMHs1a-1[U-98% 13C; U-98% 15N]1
20 mMsodium acetate-21
5 %D2O-31
試料状態イオン強度: 20 / pH: 4.9 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 900 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin3.1Bruker Biospincollection
Rowland_NMR_Toolkit3Jeffrey C. Hoch & Alan Stern解析
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.データ解析
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: Using automated NOE assignments
NMR constraintsNOE constraints total: 702 / NOE intraresidue total count: 182 / NOE long range total count: 223 / NOE medium range total count: 103 / NOE sequential total count: 194 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 25 / Protein psi angle constraints total count: 26
代表構造選択基準: molprobity score
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: MolProbity score / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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