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万見
- PDB-2mpj: NMR structure of Xenopus RecQ4 zinc knuckle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mpj
タイトルNMR structure of Xenopus RecQ4 zinc knuckle
要素RECQL4-helicase-like protein
キーワードNUCLEOTIDE BINDING PROTEIN / zinc knuckle / RecQ4 / helicase / DNA/RNA binding / protein
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / : / DNA replication initiation / telomere maintenance / isomerase activity / double-strand break repair via homologous recombination / chromosome / four-way junction helicase activity / nucleic acid binding ...3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / : / DNA replication initiation / telomere maintenance / isomerase activity / double-strand break repair via homologous recombination / chromosome / four-way junction helicase activity / nucleic acid binding / chromatin binding / chromatin / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA replication/checkpoint protein / DNA replication and checkpoint protein / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. ...DNA replication/checkpoint protein / DNA replication and checkpoint protein / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA 3'-5' helicase / DNA 3'-5' helicase
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zucchelli, C. / Marino, F. / Mojumdar, A. / Onesti, S. / Musco, G.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural and biochemical characterization of an RNA/DNA binding motif in the N-terminal domain of RecQ4 helicases
著者: Marino, F. / Mojumdar, A. / Zucchelli, C. / Bhardwaj, A. / Buratti, E. / Vindigni, A. / Musco, G. / Onesti, S.
履歴
登録2014年5月23日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECQL4-helicase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,6792
ポリマ－2,6141
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド RECQL4-helicase-like protein


分子量: 2613.911 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 609-633 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: RTS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4JNX8, UniProt: B1WBC8*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111D 1H
1212D 1H-15N HSQC
1312D 1H-13C HSQC
1412D 1H-1H TOCSY
1512D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細内容: 1.1 mM RecQ4 zinc knuckle-1, 1.25 mM ZnCl2-2, 10 % D2O-3, 20 mM sodium phosphate pH 6.3-4, 150 mM potassium chloride-5, 4 mM DTT-6, 0.3 mM DSS-7, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Solution-ID
1.1 mMRecQ4 zinc knuckle-11
1.25 mMZnCl2-21
10 %D2O-31
20 mMsodium phosphate pH 6.3-41
150 mMpotassium chloride-51
4 mMDTT-61
0.3 mMDSS-71
試料状態イオン強度: 170 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2Bruker Biospincollection
CcpNMR2.5.1CCPNchemical shift assignment
CcpNMR2.5.1CCPNpeak picking
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle calculations
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurgeometry optimization
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 167 / NOE intraresidue total count: 87 / NOE long range total count: 9 / NOE medium range total count: 22 / NOE sequential total count: 49 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 7 / Protein psi angle constraints total count: 7
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 15 / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.137 Å / Distance rms dev error: 0.01 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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