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- PDB-1s4g: Somatomedin-B Domain of human plasma vitronectin. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s4g
タイトルSomatomedin-B Domain of human plasma vitronectin.
要素Vitronectin
キーワードCELL ADHESION / Somatomedin B domain / disulfide knot / vitronectin
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth muscle cell-matrix adhesion / rough endoplasmic reticulum lumen / peptidase inhibitor complex / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / extracellular matrix binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell-substrate adhesion / extracellular matrix structural constituent ...smooth muscle cell-matrix adhesion / rough endoplasmic reticulum lumen / peptidase inhibitor complex / alphav-beta3 integrin-vitronectin complex / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / extracellular matrix binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of cell-substrate adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of smooth muscle cell migration / scavenger receptor activity / Molecules associated with elastic fibres / cell adhesion mediated by integrin / Syndecan interactions / positive regulation of wound healing / endodermal cell differentiation / polysaccharide binding / oligodendrocyte differentiation / basement membrane / negative regulation of blood coagulation / protein polymerization / negative regulation of fibrinolysis / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / regulation of cell adhesion / collagen binding / negative regulation of proteolysis / extracellular matrix organization / liver regeneration / Regulation of Complement cascade / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / Golgi lumen / integrin binding / cell migration / heparin binding / : / blood microparticle / cell adhesion / immune response / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Somatomedin B domain, chordata / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Somatomedin B -like domains / Somatomedin B domain / Somatomedin B-like domain superfamily / Somatomedin B domain / Somatomedin B domain (SMB) signature. ...: / Somatomedin B domain, chordata / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Somatomedin B -like domains / Somatomedin B domain / Somatomedin B-like domain superfamily / Somatomedin B domain / Somatomedin B domain (SMB) signature. / Somatomedin B (SMB) domain profile. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Mayasundari, A. / Whittemore, N.A. / Serpersu, E.H. / Peterson, C.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: The solution structure of the N-terminal domain of human vitronectin: proximal sites that regulate fibrinolysis and cell migration
著者: Mayasundari, A. / Whittemore, N.A. / Serpersu, E.H. / Peterson, C.B.
履歴
登録2004年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02024年9月25日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_rmsd_bond / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
改定 2.12024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vitronectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8241
ポリマ－5,8241
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Vitronectin


分子量: 5824.493 Da / 分子数: 1 / 断片: Somatomedin B / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: plasma / 参照: UniProt: P04004
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131DQF-COSY

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試料調製

詳細内容: Isolated from human plasma vitronectin by CNBr cleavage
試料状態イオン強度: low / pH: 4.4 / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DiscoverDiscover 3 (2000)Accelrys (San Diego, CA)構造決定
FelixFelix 2000Accelrys (San Diego, CA)解析
SparkyGoddard, T.D. and Kneller, D.G.データ解析
MOLMOLKoradi, R., Billeter, M., and Wuthrich, K.データ解析
PROCHECKLaskowski, R.A., Rullmann, J.A.C., MacArthur, M.W., Kaptein, R., and Thorntorn, J.M.データ解析
DiscoverDiscover 3 (2000)Accelrys (San Diego, CA)精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: NOE cross-peak intensities were converted into distance restraints as follows: strong, 1.8-2.7 ; medium, 1.8-3.4 ; weak, 1.8-4.5 , and very weak 1.8-6.0. An additional 1.0 was added to upper ...詳細: NOE cross-peak intensities were converted into distance restraints as follows: strong, 1.8-2.7 ; medium, 1.8-3.4 ; weak, 1.8-4.5 , and very weak 1.8-6.0. An additional 1.0 was added to upper limits involving methyl protons, 0.5 for methylene protons and 2.3 for degenerate Hd and He protons of tyrosines and phenylalanines. Also, a 0.2 was added to the upper limits of NOEs involving amide protons. Backbone F angles were restrained to -120 50 for 3JHNHa = 8-9 Hz, and -120 40 for JHNHa > 9Hz. A restraint of 100 80 was also applied to F angle for residues that show stronger NHi-Hai-1 NOE than the intraresidue NH-Ha NOE. A total of 329 NOE restraints and 18 F restraints were used in structure determination. Random structures were generated by subjecting the peptide to an initial 10000-step minimization at 298K. The temperature was then raised gradually to 1000K during a 1000 step dynamics simulation. The peptide was subjected to minimization and a 10ps dynamics at 1000K. The NMR-derived restraints were then imposed on the peptide and the peptide was slowly annealed to 298K in a 100ps trajectory. Finally, the structures were subjected to further minimization at 298K. The force constant for the distance restraints was 100 kcal/mol 2 and the dielectric constant was 4.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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