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万見
- PDB-2mmz: Solution structure of the apo form of human glutaredoxin 5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mmz
タイトルSolution structure of the apo form of human glutaredoxin 5
要素Glutaredoxin-related protein 5, mitochondrial
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / monothiol glutaredoxins / iron-sulfur protein biogenesis / [2Fe-2S] cluster protein
機能・相同性
機能・相同性情報


protein maturation by [4Fe-4S] cluster transfer / protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / iron-sulfur cluster assembly / hemopoiesis / cell redox homeostasis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / intracellular iron ion homeostasis ...protein maturation by [4Fe-4S] cluster transfer / protein maturation by [2Fe-2S] cluster transfer / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / iron-sulfur cluster assembly / hemopoiesis / cell redox homeostasis / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / intracellular iron ion homeostasis / mitochondrial matrix / neuronal cell body / dendrite / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Monothiol glutaredoxin-related / Glutaredoxin, PICOT-like / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaredoxin-related protein 5, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Banci, L. / Brancaccio, D. / Ciofi-Baffoni, S. / Del Conte, R. / Gadepalli, R. / Mikolajczyk, M. / Neri, S. / Piccioli, M. / Winkelmann, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: [2Fe-2S] cluster transfer in iron-sulfur protein biogenesis.
著者: Banci, L. / Brancaccio, D. / Ciofi-Baffoni, S. / Del Conte, R. / Gadepalli, R. / Mikolajczyk, M. / Neri, S. / Piccioli, M. / Winkelmann, J.
履歴
登録2014年3月25日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月21日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin-related protein 5, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1711
ポリマ－13,1711
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80target function
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin-related protein 5, mitochondrial / Monothiol glutaredoxin-5


分子量: 13170.894 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 35-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLRX5, C14orf87 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: Q86SX6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1323D (H)CCH-TOCSY
1412D 1H-1H NOESY
1523D CBCA(CO)NH
1623D HNCO
1723D HNCA
1823D HN(CA)CB
1923D HBHA(CO)NH
11023D HN(CO)CA
11113D 1H-15N NOESY
11223D 1H-13C NOESY aliphatic
11323D HN(CA)CO

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1 mM [U-100% 15N] apo glutaredoxin 5, 50 mM potassium phosphate, 5 mM DTT, 5 mM GSH, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] apo glutaredoxin 5, 50 mM potassium phosphate, 5 mM DTT, 5 mM GSH, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMapo glutaredoxin 5-1[U-100% 15N]0.5-11
50 mMpotassium phosphate-21
5 mMDTT-31
5 mMGSH-41
mMapo glutaredoxin 5-5[U-100% 13C; U-100% 15N]0.5-12
50 mMpotassium phosphate-62
5 mMDTT-72
5 mMGSH-82
試料状態イオン強度: 50 mM potassium phosphate / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE8003
Bruker AvanceBrukerAVANCE9004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospin解析
TopSpinBruker Biospincollection
CARA2Keller and Wuthrichchemical shift assignment
ATNOSHerrmann, Guntert and Wuthrichpeak picking
CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrichautomatic noes assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxbackbone torsion angle calculation
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
XEASYBartels et al.データ解析
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
PSVSBhattacharya and Montelionestructure validation
CINGVuister, Sousa da Silva, and Doreleijersstructure validation
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1999 / NOE intraresidue total count: 555 / NOE long range total count: 456 / NOE medium range total count: 439 / NOE sequential total count: 549 / Hydrogen bond constraints total count: 38 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 94 / Protein psi angle constraints total count: 92
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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