[日本語] English
万見
- PDB-2mm3: Solution NMR structure of the ternary complex of human ileal bile... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mm3
タイトルSolution NMR structure of the ternary complex of human ileal bile acid-binding protein with glycocholate and glycochenodeoxycholate
要素Gastrotropin
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / lipid-binding protein / orthogonal beta sheets / positive binding cooperativity / site-selectivity / enterohepatic circulation
機能・相同性
機能・相同性情報


NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / Triglyceride catabolism / fatty acid transport / Recycling of bile acids and salts / fatty acid binding / lipid metabolic process / negative regulation of cell population proliferation / lipid binding / nucleus / membrane ...NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / Triglyceride catabolism / fatty acid transport / Recycling of bile acids and salts / fatty acid binding / lipid metabolic process / negative regulation of cell population proliferation / lipid binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCOCHOLIC ACID / Gastrotropin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsclosest to the average, model9
データ登録者Horvath, G. / Egyed, O. / Bencsura, A. / Simon, A. / Tochtrop, G.P. / DeKoster, G.T. / Covey, D.F. / Cistola, D.P. / Toke, O.
引用
ジャーナル: FEBS J. / 年: 2016
タイトル: Structural determinants of ligand binding in the ternary complex of human ileal bile acid binding protein with glycocholate and glycochenodeoxycholate obtained from solution NMR
著者: Horvath, G. / Bencsura, A. / Simon, A. / Tochtrop, G.P. / DeKoster, G.T. / Covey, D.F. / Cistola, D.P. / Toke, O.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Determinants of cooperativity and site selectivity in human ileal bile acid binding protein.
著者: Toke, O. / Monsey, J.D. / DeKoster, G.T. / Tochtrop, G.P. / Tang, C. / Cistola, D.P.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2004
タイトル: A single hydroxyl group governs ligand site selectivity in human ileal bile acid binding protein.
著者: Tochtrop, G.P. / DeKoster, G.T. / Covey, D.F. / Cistola, D.P.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Kinetic mechanism of ligand binding in human ileal bile acid binding protein as determined by stopped-flow fluorescence analysis.
著者: Toke, O. / Monsey, J.D. / Cistola, D.P.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Internal motions and exchange processes in human ileal bile acid binding protein as studied by backbone (15)N nuclear magnetic resonance spectroscopy.
著者: Horvath, G. / Kiraly, P. / Tarkanyi, G. / Toke, O.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Internal motions and exchange processes in human ileal bile acid binding protein as studied by backbone (15)N nuclear magnetic resonance spectroscopy
著者: Horvath, G. / Kiraly, P. / Tarkanyi, G. / Toke, O.
履歴
登録2014年3月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22018年10月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gastrotropin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1733
ポリマ－14,2581
非ポリマー9152
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

-
要素

#1: タンパク質 Gastrotropin / Ileal lipid-binding protein


分子量: 14258.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FABP6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51161
#2: 化合物 ChemComp-GCH / GLYCOCHOLIC ACID / N-CHOLYLGLYCINE / グリココ-ル酸


分子量: 465.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H43NO6
#3: 化合物 ChemComp-CHO / GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID / グリコケノデオキシコ-ル酸


分子量: 449.623 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H43NO5 / コメント: 可溶化剤*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
151CBCACOCAHA
161HN(CO)CA
1713D CC-TOCSY-NNH
1813D HCC-TOCSY
1913D (H)CCH-TOCSY
11012D CG(CB)HB
11112D CG(CD)HD
11212D CG(CDCE)HE
11312D 1H-13C HSQC aliphatic
11412D 1H-13C HSQC aromatic
11513D 1H-15N NOESY
11613D 1H-13C NOESY aliphatic
11713D 1H-13C NOESY aromatic
11813D NH-NH NOESY
11913D MET-MET NOESY
12022D 1H-15N HSQC
12122D 15N-edited NOESY
12232D 1H-13C HSQC
12332D 13C-edited NOESY
12442D 1H-13C HSQC
12542D 13C-edited NOESY
12652D 1H-13C HSQC
12752D 13C-edited NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-13C; U-15N] human ileal bile acid-binding protein-1, 1.5 mM GLYCOCHOLIC ACID-2, 1.5 mM GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-3, 20 mM potassium phosphate-4, 50 mM potassium chloride-5, 0.05 % sodium azide-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM human ileal bile acid-binding protein-7, 1.5 mM [U-15N] GLYCOCHOLIC ACID-8, 1.5 mM [U-15N] GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-9, 20 mM potassium phosphate-10, 50 mM potassium chloride-11, 0.05 % sodium azide-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.0 mM human ileal bile acid-binding protein-13, 1.5 mM 1',2'-13C GLYCOCHOLIC ACID-14, 1.5 mM 1',2'-13C GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-15, 20 mM potassium phosphate-16, 50 mM potassium chloride-17, 0.05 % sodium azide-18, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.0 mM human ileal bile acid-binding protein-19, 1.5 mM 3,4-13C GLYCOCHOLIC ACID-20, 1.5 mM 3,4-13C GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-21, 20 mM potassium phosphate-22, 50 mM potassium chloride-23, 0.05 % sodium azide-24, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
51.0 mM human ileal bile acid-binding protein-25, 1.5 mM 23,24-13C GLYCOCHOLIC ACID-26, 1.5 mM 23,24-13C GLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-27, 20 mM potassium phosphate-28, 50 mM potassium chloride-29, 0.05 % sodium azide-30, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMhuman ileal bile acid-binding protein-1[U-13C; U-15N]1
1.5 mMGLYCOCHOLIC ACID-21
1.5 mMGLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-31
20 mMpotassium phosphate-41
50 mMpotassium chloride-51
0.05 %sodium azide-61
1.0 mMhuman ileal bile acid-binding protein-72
1.5 mMGLYCOCHOLIC ACID-8[U-15N]2
1.5 mMGLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-9[U-15N]2
20 mMpotassium phosphate-102
50 mMpotassium chloride-112
0.05 %sodium azide-122
1.0 mMhuman ileal bile acid-binding protein-133
1.5 mMGLYCOCHOLIC ACID-141',2'-13C3
1.5 mMGLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-151',2'-13C3
20 mMpotassium phosphate-163
50 mMpotassium chloride-173
0.05 %sodium azide-183
1.0 mMhuman ileal bile acid-binding protein-194
1.5 mMGLYCOCHOLIC ACID-203,4-13C4
1.5 mMGLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-213,4-13C4
20 mMpotassium phosphate-224
50 mMpotassium chloride-234
0.05 %sodium azide-244
1.0 mMhuman ileal bile acid-binding protein-255
1.5 mMGLYCOCHOLIC ACID-2623,24-13C5
1.5 mMGLYCOCHENODEOXYCHOLIC ACID-2723,24-13C5
20 mMpotassium phosphate-285
50 mMpotassium chloride-295
0.05 %sodium azide-305
試料状態イオン強度: 70 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 293 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Varian NMR System / 製造業者: Varian / モデル: Varian NMR System / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJVarianデータ収集
FelixAccelrys Software Inc.解析
FelixAccelrys Software Inc.peak picking
FelixAccelrys Software Inc.chemical shift assignment
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA2.1Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / 代表コンフォーマー: 9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る