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万見
- PDB-2ml9: Solution structure of YSCUCN in a micellar complex with SDS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ml9
タイトルSolution structure of YSCUCN in a micellar complex with SDS
要素Yop proteins translocation protein U
キーワードMEMBRANE PROTEIN / YERSINIA / TYPE III SECRETION SYSTEM / YSCU / SECRETION SPECIFICITY / SODIUM DODECYL SULFATE
機能・相同性Type III exporter system, secretion apparatus protein BsaZ / Type III secretion system substrate exporter / Type III secretion system substrate exporter, C-terminal / FlhB HrpN YscU SpaS Family / protein secretion / plasma membrane / Yop proteins translocation protein U
機能・相同性情報
生物種Yersinia pseudotuberculosis IP 32953 (仮性結核菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Weise, C.F. / Wolf-Watz, M.
引用ジャーナル: Biophys.J. / 年: 2014
タイトル: Negatively charged lipid membranes promote a disorder-order transition in the Yersinia YscU protein.
著者: Weise, C.F. / Login, F.H. / Ho, O. / Grobner, G. / Wolf-Watz, H. / Wolf-Watz, M.
履歴
登録2014年2月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Yop proteins translocation protein U


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8331
ポリマ－6,8331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with least restraint violations, followed by selection by lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Yop proteins translocation protein U


分子量: 6832.867 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 211-263 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia pseudotuberculosis IP 32953 (仮性結核菌)
遺伝子: pYV0074, yscU / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P69987

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-15N TOCSY
1413D HNCA
1513D HN(CO)CA
1613D HNHA

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試料調製

詳細内容: 100 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein-1, 30 mM sodium phosphate-2, 50 mM sodium chloride-3, 26 mM SDS-4, 92% H2O/8% D2O
溶媒系: 92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
100 uMprotein-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
30 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
26 mMSDS-41
試料状態イオン強度: 0.12 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ANSIGKraulischemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthur精密化
X-PLOR NIH精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: SIMULATED ANNEALING FROM EXTENDED STRUCTURE, MINIMIZATION IN TORSION ANGLE/CARTESIAN SPACE
NMR constraintsNOE constraints total: 203 / NOE intraresidue total count: 39 / NOE long range total count: 0 / NOE medium range total count: 45 / NOE sequential total count: 119 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 80 / Protein psi angle constraints total count: 80
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 0 °
コンフォーマー選択の基準: structures with least restraint violations, followed by selection by lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum distance constraint violation: 0.554 Å / Maximum lower distance constraint violation: 0.073 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 2.29 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0 Å / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDihedral angles rms dev error: 0.53 ° / Distance rms dev: 0 Å / Distance rms dev error: 0 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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