[日本語] English
万見
- PDB-2mkx: Solution structure of LysM the peptidoglycan binding domain of au... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mkx
タイトルSolution structure of LysM the peptidoglycan binding domain of autolysin AtlA from Enterococcus faecalis
要素Autolysin
キーワードHYDROLASE / protein
機能・相同性
機能・相同性情報


amidase activity / cytolysis / metabolic process / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / division septum assembly / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / cell wall organization / defense response to bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Membrane-bound Lytic Murein Transglycosylase D; Chain A / LysM domain / Lysozyme subfamily 2 / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase-like domain / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain ...Membrane-bound Lytic Murein Transglycosylase D; Chain A / LysM domain / Lysozyme subfamily 2 / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosamidase-like domain / Mannosyl-glycoprotein endo-beta-N-acetylglucosaminidase / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Baxter, N.J. / Williamson, M.P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2014
タイトル: Molecular basis for bacterial peptidoglycan recognition by LysM domains.
著者: Mesnage, S. / Dellarole, M. / Baxter, N.J. / Rouget, J.B. / Dimitrov, J.D. / Wang, N. / Fujimoto, Y. / Hounslow, A.M. / Lacroix-Desmazes, S. / Fukase, K. / Foster, S.J. / Williamson, M.P.
履歴
登録2014年2月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月16日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Autolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4001
ポリマ－6,4001
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Autolysin / Beta-glycosidase / Peptidoglycan hydrolase


分子量: 6400.250 Da / 分子数: 1 / 断片: LysM peptidoglycan binding domain of autolysin AtlA / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 株: ATCC 700802 / V583 / 遺伝子: EF_0799 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43(DE3)
参照: UniProt: P37710, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: 1H, 15N, 13C chemical shift assignments and solution structure
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HN(CO)CA
1413D HNCO
1513D HN(CA)CO
1613D HN(CA)CB
1713D CBCA(CO)NH
1813D 1H-15N TOCSY
1912D 1H-13C HSQC
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D CCH-TOCSY
11213D 1H-15N/13C NOESY aliphatic
11312D 1H-13C HSQC aromatic
11412D H(N)CO

-
試料調製

詳細内容: 0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] lysm, 40 mM potassium phosphate, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.6 mMlysm-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
40 mMpotassium phosphate-21
試料状態イオン強度: 40 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Felix2007Accelrys Software Inc.chemical shift assignment
Felix2007Accelrys Software Inc.peak picking
Felix2007Accelrys Software Inc.解析
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: in explicit waters using ARIA protocol
NMR constraintsNOE constraints total: 430 / NOE intraresidue total count: 14 / NOE long range total count: 142 / NOE medium range total count: 106 / NOE sequential total count: 168 / Hydrogen bond constraints total count: 32 / Protein chi angle constraints total count: 19 / Protein phi angle constraints total count: 41 / Protein psi angle constraints total count: 38
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0.1 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 10.1 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.3 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.037 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る