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万見
- PDB-2mk5: Solution structure of a protein domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mk5
タイトルSolution structure of a protein domain
要素Endolysin
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / defense response to bacterium / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial SH3 domain / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily ...Bacterial SH3 domain / Bacterial SH3 domain homologues / SH3-like domain, bacterial-type / CHAP domain profile. / CHAP domain / CHAP domain / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / SH3 Domains / Papain-like cysteine peptidase superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Staphylococcus phage GH15 (ファージ)
手法溶液NMR / molecular dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Feng, Y. / Gu, J.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2014
タイトル: Structural and biochemical characterization reveals LysGH15 as an unprecedented "EF-hand-like" calcium-binding phage lysin.
著者: Gu, J. / Feng, Y. / Feng, X. / Sun, C. / Lei, L. / Ding, W. / Niu, F. / Jiao, L. / Yang, M. / Li, Y. / Liu, X. / Song, J. / Cui, Z. / Han, D. / Du, C. / Yang, Y. / Ouyang, S. / Liu, Z.J. / Han, W.
履歴
登録2014年1月24日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0491
ポリマ－14,0491
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Endolysin / Putative lysin


分子量: 14048.749 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 368-495 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus phage GH15 (ファージ)
遺伝子: lysGH15, GH15_071 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: D6QY02
配列の詳細UNIPROT IS INCORRECT AT THIS POSITION. THE DEPOSITORS CONFIRM THAT RESIDUE 469 IS ASN.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HN(CA)CO
1713D HBHA(CO)NH
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D CCH-TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-13C NOESY aliphatic
11213D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1.1 mM [U-13C; U-15N] entity-1, 40 mM sodium phosphate-2, 50 mM sodium chloride-3, 0.02 % DSS-4, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.1 mMentity-1[U-13C; U-15N]1
40 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
0.02 %DSS-41
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Agilent DD2 / 製造業者: Agilent / モデル: DD2 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: molecular dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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