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- PDB-2mgw: Solution Structure of the UBA Domain of Human NBR1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mgw
タイトルSolution Structure of the UBA Domain of Human NBR1
要素Next to BRCA1 gene 1 protein
キーワードPROTEIN BINDING / autophagy / protein degradation / ubiquitin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of bone mineralization / M band / phagophore assembly site / mitogen-activated protein kinase binding / peroxisomal membrane / regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of osteoblast differentiation / autophagosome / Pexophagy / ubiquitin binding ...regulation of bone mineralization / M band / phagophore assembly site / mitogen-activated protein kinase binding / peroxisomal membrane / regulation of stress-activated MAPK cascade / negative regulation of osteoblast differentiation / autophagosome / Pexophagy / ubiquitin binding / macroautophagy / mitochondrial intermembrane space / late endosome / lysosome / receptor complex / nuclear body / intracellular membrane-bounded organelle / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NBR1, PB1 domain / Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Zinc finger ZZ-type signature. ...NBR1, PB1 domain / Next to BRCA1, central domain / Ig-like domain from next to BRCA1 gene / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Immunoglobulin-like fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Next to BRCA1 gene 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Walinda, E. / Morimoto, D. / Sugase, K. / Komatsu, M. / Tochio, H. / Shirakawa, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Solution structure of the ubiquitin-associated (UBA) domain of human autophagy receptor NBR1 and its interaction with ubiquitin and polyubiquitin.
著者: Walinda, E. / Morimoto, D. / Sugase, K. / Konuma, T. / Tochio, H. / Shirakawa, M.
履歴
登録2013年11月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月25日Group: Database references
改定 1.22022年8月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Next to BRCA1 gene 1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,9191
ポリマ－5,9191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Next to BRCA1 gene 1 protein / Cell migration-inducing gene 19 protein / Membrane component chromosome 17 surface marker 2 / ...Cell migration-inducing gene 19 protein / Membrane component chromosome 17 surface marker 2 / Neighbor of BRCA1 gene 1 protein / Protein 1A1-3B


分子量: 5918.783 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 913-959 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NBR1, 1A13B, KIAA0049, M17S2, MIG19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14596

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: Solution Structure of the UBA Domain of Human NBR1
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1312D 1H-13C HSQC aromatic
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCO)NH
1813D C(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-13C NOESY aliphatic
11113D 1H-13C NOESY aromatic
11213D 1H-15N NOESY
11322D 1H-15N HSQC IPAP
11412D 1H-15N HSQC IPAP

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
120 mM potassium phosphate-1, 5 mM potassium chloride-2, 1 mM EDTA-3, 1 mM benzamidine-4, 1 mM DTT-5, 0.02 % sodium azide-6, 1.2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NBR1 residues 913-959-7, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
220 mM potassium phosphate-8, 5 mM potassium chloride-9, 1 mM EDTA-10, 1 mM benzamidine-11, 1 mM DTT-12, 0.02 % sodium azide-13, 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NBR1 residues 913-959-14, 12.5 mg/mL Pf1 phage-15, 150 mM sodium chloride-16, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20 mMpotassium phosphate-11
5 mMpotassium chloride-21
1 mMEDTA-31
1 mMbenzamidine-41
1 mMDTT-51
0.02 %sodium azide-61
1.2 mMNBR1 residues 913-959-7[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMpotassium phosphate-82
5 mMpotassium chloride-92
1 mMEDTA-102
1 mMbenzamidine-112
1 mMDTT-122
0.02 %sodium azide-132
0.5 mMNBR1 residues 913-959-14[U-100% 13C; U-100% 15N]2
12.5 mg/mLPf1 phage-152
150 mMsodium chloride-162
試料状態pH: 6.6 / 圧: ambient atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2Bruker Biospincollection
TALOSCornilescu, Delaglio and Bax構造決定
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
MAGRODr. Naohiro Kobayashichemical shift assignment
CYANA精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1055 / NOE long range total count: 190 / NOE medium range total count: 323
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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