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万見
- PDB-2mes: Backbone 1H, 13C, 15N resonance assignments of calcium-bound calm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mes
タイトルBackbone 1H, 13C, 15N resonance assignments of calcium-bound calmodulin in complex with PSD95 N-terminal peptide
要素
  • Calmodulin
  • Disks large homolog 4
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Protein/Peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / cellular response to potassium ion ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / regulation of grooming behavior / NrCAM interactions / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / receptor localization to synapse / cellular response to potassium ion / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / neuron spine / Synaptic adhesion-like molecules / AMPA glutamate receptor clustering / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / protein localization to synapse / dendritic spine morphogenesis / Trafficking of AMPA receptors / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / RHO GTPases activate CIT / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / myosin II complex / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Neurexins and neuroligins / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / Long-term potentiation / Signaling by ERBB4 / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / dendrite cytoplasm / PDZ domain binding / learning / adherens junction / synaptic membrane / establishment of protein localization / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / cell-cell adhesion / neuromuscular junction / kinase binding / endocytic vesicle membrane / cell junction / synaptic vesicle / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / protein-containing complex assembly / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / signaling receptor binding / synapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / signal transduction / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / : / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-2 A / Calmodulin-2 B / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zhang, Y. / Ames, J.B.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2014
タイトル: Capping of the N-terminus of PSD-95 by calmodulin triggers its postsynaptic release.
著者: Zhang, Y. / Matt, L. / Patriarchi, T. / Malik, Z.A. / Chowdhury, D. / Park, D.K. / Renieri, A. / Ames, J.B. / Hell, J.W.
履歴
登録2013年9月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Disks large homolog 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8806
ポリマ－24,7202
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: calm1, calm2 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62155, UniProt: P0DP34*PLUS
#2: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP-90 / SAP90


分子量: 7998.784 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-71 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLG4, PSD95 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P78352
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D CBCA(CO)NH
1313D HN(CA)CB
1413D HNCO
1513D HBHA(CO)NH

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試料調製

詳細内容: 400 uM [U-99% 13C; U-99% 15N] Calmodulin, PSD95NT, DTT, Tris, CaCl2, 600 uM PSD95_N-terminal_peptide, 20 mM Tris-d11, 50 mM NaCl, 5 mM CaCl2, 5 mM DTT-d, 93 % H2O, 7 % D2O, 93% H2O/7% D2O
溶媒系: 93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
400 uMCalmodulin, PSD95NT, DTT, Tris, CaCl2-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
600 uMPSD95_N-terminal_peptide-21
20 mMTris-d11-31
50 mMNaCl-41
5 mMCaCl2-51
5 mMDTT-d-61
93 %H2O-71
7 %D2O-81
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxpeak picking
NMRPipeGoddard解析
NMRPipeGoddardpeak picking
CNS精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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