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万見
- PDB-2mdg: Solution NMR Structure of Zinc finger protein 423 from Homo sapie... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mdg
タイトルSolution NMR Structure of Zinc finger protein 423 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR7298F
要素Zinc finger protein 423
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / Target HR7298F / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / C2H2
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to cilium / positive regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Notch signaling pathway / nervous system development / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding ...protein localization to cilium / positive regulation of BMP signaling pathway / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Notch signaling pathway / nervous system development / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
C2H2-type zinc finger / Classic Zinc Finger / Zinc finger, C2H2 type / Double Stranded RNA Binding Domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc finger protein 423
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
Model detailsfewest violations, model6
データ登録者Pederson, K. / Lee, D. / Kohan, E. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Prestegard, J.H. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of Zinc finger protein 423 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR7298F
著者: Pederson, K. / Lee, D. / Kohan, E. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Prestegard, J.H.
履歴
登録2013年9月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zinc finger protein 423
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,4683
ポリマ－6,3371
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Zinc finger protein 423 / Olf1/EBF-associated zinc finger protein / hOAZ / Smad- and Olf-interacting zinc finger protein


分子量: 6337.325 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 928-981 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0760, NPHP14, OAZ, ZNF423 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK / 参照: UniProt: Q2M1K9
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: The NESG target Hr7298F contains two C2H2 zinc finger motifs between residues 928 and 981 of the Homo sapiens Zinc finger protein 423. Residual dipolar couplings suggest that the two zinc ...詳細: The NESG target Hr7298F contains two C2H2 zinc finger motifs between residues 928 and 981 of the Homo sapiens Zinc finger protein 423. Residual dipolar couplings suggest that the two zinc finger motifs are connected by flexible loops and not restricted with respect to one another. Therefore the positions of domains with respect to one another in the structures reported are not significant.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D H(CCO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1833D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY aliphatic
11032D 1H-13C CT HSQC
11112D 1H-15N J-modulation HSQC
11222D 1H-15N J-modulation HSQC
11312D 1H-15N CO filtered TROSY
11442D 1H-15N CO-filtered TROSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.17 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7298F.005, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % [U-100% 2H] D2O, 50 uM DSS, 50 uM ZnSO4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.51 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] HR7298F.0059, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % [U-100% 2H] D2O, 50 uM DSS, 4.2 % C12E5 PEG/Hexanol, 50 uM ZnSO4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.51 mM [U-5% 13C; U-100% 15N] HR7298F.009, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % [U-100% 2H] D2O, 50 uM DSS, 50 uM ZnSO4, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.17 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7298F.005, 0.02 % NaN3, 10 mM DTT, 5 mM CaCL2, 100 mM NaCL, 1 x Proteinase Inhibitors, 20 mM MES pH 6.5, 10 % [U-100% 2H] D2O, 50 uM DSS, 50 uM ZnSO4, 4.2 % C12E5 PEG?Hexanol, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.17 mMHR7298F.005-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.02 %NaN3-21
10 mMDTT-31
5 mMCaCL2-41
100 mMNaCL-51
1 %Proteinase Inhibitors-61
20 mMMES pH 6.5-71
10 %D2O-8[U-100% 2H]1
0.050 mMDSS-91
0.050 mMZnSO4-101
0.51 mMHR7298F.0059-11[U-5% 13C; U-100% 15N]2
0.02 %NaN3-122
10 mMDTT-132
5 mMCaCL2-142
100 mMNaCL-152
1 %Proteinase Inhibitors-162
20 mMMES pH 6.5-172
10 %D2O-18[U-100% 2H]2
0.050 mMDSS-192
4.2 %C12E5 PEG/Hexanol-202
0.050 mMZnSO4-212
0.51 mMHR7298F.009-22[U-5% 13C; U-100% 15N]3
0.02 %NaN3-233
10 mMDTT-243
5 mMCaCL2-253
100 mMNaCL-263
1 %Proteinase Inhibitors-273
20 mMMES pH 6.5-283
10 %D2O-29[U-100% 2H]3
0.050 mMDSS-303
0.050 mMZnSO4-313
0.17 mMHR7298F.005-32[U-100% 13C; U-100% 15N]4
0.02 %NaN3-334
10 mMDTT-344
5 mMCaCL2-354
100 mMNaCL-364
1 %Proteinase Inhibitors-374
20 mMMES pH 6.5-384
10 %D2O-39[U-100% 2H]4
0.050 mMDSS-404
0.050 mMZnSO4-414
4.2 %C12E5 PEG?Hexanol-424
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian AvanceVarianAVANCE9002
Varian AvanceVarianAVANCE6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readrefinemen,structure solution,geometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
VnmrJVariancollection
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
PALESPALES (Zweckstetter, Bax)structure validation
PSVS1.5Bhattacharya, Montelionestructure validation
CNS精密化
NMR constraintsNOE constraints total: 330 / NOE intraresidue total count: 146 / NOE long range total count: 50 / NOE medium range total count: 41 / NOE sequential total count: 93 / Protein phi angle constraints total count: 37 / Protein psi angle constraints total count: 38
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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