[日本語] English
万見
- PDB-2mdf: NMR structure of a two-transmembrane segment TM VI-VII of NHE1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mdf
タイトルNMR structure of a two-transmembrane segment TM VI-VII of NHE1
要素Sodium/hydrogen exchanger 1
キーワードPROTON TRANSPORT / NHE1 / Na+/H+ exchanger / transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


cation-transporting ATPase complex / : / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Hyaluronan uptake and degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / sodium:proton antiporter activity ...cation-transporting ATPase complex / : / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Hyaluronan uptake and degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / sodium:proton antiporter activity / maintenance of cell polarity / regulation of pH / sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cardiac muscle cell differentiation / protein phosphatase 2B binding / cellular response to acidic pH / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of stress fiber assembly / sodium ion import across plasma membrane / cardiac muscle cell contraction / response to acidic pH / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / cellular response to antibiotic / regulation of focal adhesion assembly / cellular response to cold / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of the force of heart contraction / protein complex oligomerization / : / intercalated disc / monoatomic ion transport / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to epinephrine stimulus / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / proton transmembrane transport / regulation of intracellular pH / stem cell differentiation / phospholipid binding / cellular response to insulin stimulus / cellular response to mechanical stimulus / calcium-dependent protein binding / cell migration / lamellipodium / positive regulation of cell growth / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / cellular response to hypoxia / calmodulin binding / apical plasma membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1330 / Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Lee, B.L. / Sykes, B.D. / Alves, C. / Fliegel, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural and Functional Analysis of the Transmembrane Segment Pair VI and VII of the NHE1 Isoform of the Na(+)/H(+) Exchanger.
著者: Alves, C. / Lee, B.L. / Sykes, B.D. / Fliegel, L.
履歴
登録2013年9月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sodium/hydrogen exchanger 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2571
ポリマ－6,2571
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Sodium/hydrogen exchanger 1 / APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute ...APNH / Na(+)/H(+) antiporter / amiloride-sensitive / Na(+)/H(+) exchanger 1 / NHE-1 / Solute carrier family 9 member 1


分子量: 6257.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC9A1, APNH1, NHE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 Blue / 参照: UniProt: P19634

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1313D 1H-15N TOCSY
1412D DQF-COSY
1512D 1H-1H TOCSY
1612D 1H-1H NOESY
1722D 1H-1H NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-2 mM [U-15N] entity, 5 % [U-2H] D2O, 0.25 mM [1,1,2,2,3,3-2H6] DSS, 95 % H2O, 75-150 mM [U-2H] dodecylphosphocholine, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21-2 mM [U-15N] entity, 100 % [U-2H] D2O, 0.25 mM [1,1,2,2,3,3-2H6] DSS, 75-150 mM [U-2H] dodecylphosphocholine, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMentity-1[U-15N]1-21
5 %D2O-2[U-2H]1
0.25 mMDSS-3[1,1,2,2,3,3-2H6]1
95 %H2O-41
mMdodecylphosphocholine-5[U-2H]75-1501
mMentity-6[U-15N]1-22
100 %D2O-7[U-2H]2
0.25 mMDSS-8[1,1,2,2,3,3-2H6]2
mMdodecylphosphocholine-9[U-2H]75-1502
試料状態イオン強度: 0 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 303 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
VnmrJVariancollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1748 / NOE intraresidue total count: 452 / NOE long range total count: 31 / NOE medium range total count: 389 / NOE sequential total count: 392 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 35 / Protein psi angle constraints total count: 35
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 25

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る